Tabela hemijske snage aminokiselina. Šta su aminokiseline i njihova snaga korijena? Aminokiseline kao živi materijal

) može biti važnije za energiju i rast mesa, ali možda ne znate šta BCAA suplementacijaê najlepši. Predstavljamo, uz vaše poštovanje, nisku preporuku aktuelnog gurua sportskih suplemenata, dr. Jima Stoppanija!

Kombinovao sam BCAA preparate sa različitim omjerima aminokiselina – od 2:1:1 do 10:1:1. Koja je najbolja proporcija BCAA?

Moji redovni čitaoci već dobro razumiju prednosti aminokiselina iz proširenih vena (BCAA), koje predstavljaju tri glavne aminokiseline – leucin, izoleucin i valin. Međutim, s obzirom na činjenicu da različiti suplementi suprotstavljaju različite odnose ove tri važne aminokiseline, postoji velika zabuna u tome koji je udio BCAA najveći. Prije svega, pogledajmo suštinu principa stvaranja aminokiselina iz dehidrirane lancete.

BCAA se zbog svoje strukture nazivaju raznolikim aminokiselinama. Molekul kože sadrži bifurkirani fragment, koji podsjeća na nokat. Osim strukturnih karakteristika tijela, smrad je poseban i iz niza drugih razloga.

BCAA generišu energiju i sagorevaju masti, ali glavna prednost BCAA je njihova sposobnost da stimulišu rast mišića, a takođe su i meta broj jedan za većinu nas. Kada je u pitanju svakodnevno meso, potrebne su vam aminokiseline. Najvažniji od njih tri je leucin, koji igra najvažniju ulogu u stimulaciji rasta mesa.

Leucin – aminokiselina br.1

Djelovanje leucina je slično funkciji ključa u auto bravi. Automobil sadrži mesne ćelije i vlakna. Gnojidba podrazumijeva proces sinteze bjelančevina mesa, koji akumuliraju proteine ​​u mesu i dovode do njegovog većeg rasta. Naučno gledano, leucin aktivira kompleks koji se zove MTOR (proteini povezani sa rapamicinom), koji ubrzava sintezu mesnih proteina i samim tim dovodi do rasta mesa.
Istraživanja pokazuju da se kod ljudi koji suplementiraju leucinom nakon unosa proteina i ugljikohidrata nakon treninga, sinteza bjelančevina mesa znatno se ubrzava nego kod onih koji se hrane isključivo proteinima i ugljikohidratima. A kako je leucin toliko važan za rast mesa, svi su, naravno, u iskušenju da proizvod umjesto leucina pretvore u jednog od njegovih moćnijih pratilaca – izoleucin i valijum.

Ispravan odnos

Preporučujem da koristite BCAA suplement sa omjerom leucina, izoleucina i valina 2:1:1. In bagatioh sportski dodaci udio je značajno povećan leucinom: u nekima na 8:1:1, u drugima - do šok omjera od 10:1:1. Mnogi ljudi poštuju da je, zbog provodne uloge leucina u stimulaciji rasta mišića, BCAA aditiv iz aktivnih sastojaka 10:1:1 pet puta brži, niži od zgloba.Odnosi 2:1:1. U suprotnom ćete potrošiti novac koji ste zaradili na ovako visoku cijenu aditivi za hranu, slušaj me s poštovanjem.

Optimalno vrijeme za uzimanje BCAA je tokom treninga; podjednako je efikasan rad prije, prije ili poslije njih. (I tako, cijena je za dodatak proteinskom šejku bogatom aminokiselinama). Jedan od razloga za to je što vam je potrebno dovoljno leucina da stimulišete sintezu mesnih proteina. Upravo ova činjenica potiče mnoge ljude da uzmu u obzir činjenicu da leucin ima i veći koeficijent, a to je još bolje.

Kada uzimate ove suplemente, vjerovatno ćete se oslanjati na dva druga BCAA i uzimati previše leucina. Ovo je velika milost. Da bi ovo zaključili, istraživači su uporedili samu infuziju leucina sa unosom tri BCAA u omjeru 2:1:1. Nedavno je Univerzitet Baylor testirao muškarce studentskih godina, od kojih je jedna grupa uzimala suplement leucina prije i poslije treninga nogu, druga je uzimala BCAA suplement sa omjerom aminokiselina 2:1:1, a treća je uzimala placebo lijek. Utvrđeno je da je kod onih koji su uzimali leucin sinteza mesnih proteina nakon treninga povećana s velikom količinom proteina, ali u placebo grupi rezultati povećane sinteze proteina u grupi koja je uzimala složene BCAA su značajni. najkraći, niži među ostalima i zadnji. Ovo je jedan od razloga za odabir omjera 2:1:1 (ili nešto slično) kada uzimate sportske suplemente sa BCAA.

Još jedan razlog da odaberete omjer aminokiselina 2:1:1 je povećana energija i trenutna promjena energije. BCAA vikorystsya bez sredine mesna vlakna jak dzherelo paliva. Ovo je posebno tačno tokom perioda intenzivnog rada fizička prava na primjer, trening snage. Numeričke studije pokazuju da uzimanje BCAA prije vježbanja dovodi do povećanog gubitka mesa. Ono što je još važnije je da BCAA pomažu da se to promijeni tokom treninga. Aminokiselina valin igra značajnu ulogu u našem tijelu.

Kada je mozak napregnut, triptofan nestaje iz velike kosti. Triptofan se u mozgu pretvara u 5-hidroksitriptamin, koji je poznatiji kao serotonin. Više visoke ravnice Tokom vježbanja, serotonin signalizira mozgu da je tijelo umorno. Tse dovesti do smanjenja moć mesa i vitriol. Valin se takmiči s triptofanom u fazi tranzita do mozga. I, po pravilu, Valin pobjeđuje.

To znači da ako uzimate aminokiselinu valin prije ili tokom vježbanja, manje triptofana se apsorbira u mozak i pretvara u serotonin. To omogućava da se mišići osjećaju većom snagom tri sata, prvo, a zatim kasnije. Drugim riječima, možete dobiti više ponavljanja u teretani, biti fleksibilniji između serija i uštedjeti više snage i fleksibilnosti u završnim fazama vašeg treninga. Valin vam također može pomoći da poboljšate koncentraciju i stimulira vaš mozak u danima kada ne vježbate.

Iz gore opisanih razloga, kada uzimate sportske suplemente sa aminokiselinama prije, za vrijeme i/ili poslije vježbanja, preporučujem vam da prilagodite proporcije 2:1:1 leucina prema izoleucinu i valinu.

Maksimizira sagorevanje masti

Dok je maksimiziranje gubitka masti još jedan razlog zašto je omjer aminokiselina od 2:1:1 optimalan. I tu izoleucin dolazi u pomoć. Izoleucin igra ključnu ulogu u osiguravanju efekta sagorijevanja masti BCAA.

Japanski istraživači su otkrili da su miševi koji su uzimali izoleucin sat vremena i uz visok unos masti dobili znatno manje masti, dok su miševi koji nisu uklonili suplement izoleucina. To je zbog sposobnosti izoleucina da aktivira posebne receptore, zvane PPAR, koji povećavaju lučenje masti i sprečavaju njeno taloženje. Funkcija PPAR-a je posljedica povećane aktivnosti gena koji dovode do većeg skladištenja masti u tijelu zbog promjena u aktivnosti gena koje dovode do povećanog nakupljanja masti.

Zapravo, sportski dodaci koji sadrže velike količine aminokiselina, manje od 2:1:1, mogu dovesti do uštede energije, gubitka masti i rasta mišića u nekim čulima. Svaki dodatak BCAA sa dodatkom leucina će obezbediti više od 500 mg ili manje valina i izoleucina. Izbjegavajte korištenje takvih lijekova! Tolika količina esencijalnih aminokiselina nije dovoljna za povećanje energije, a samim tim i za smanjenje vježbanja. Takođe nije dovoljno povećati sintezu proteina u mesu i samim tim potaknuti rast mesa.

Visnovok

Preporučujem da uzmete omjer aminokiselina 2:1:1 koji će osigurati 1 gram izoleucina i 1 gram valina po dozi. Ako želite maksimalne rezultate, prvo se morate fokusirati na indikacije uzimanja 3 g leucina po dozi. Tse te minimalna snaga, koji je neophodan za optimizaciju aktivnosti MTOR-a i maksimalnu sintezu proteina mesa.

Zadovoljstvo mi je da uzmem 5 g BCAA u omjeru 2:1:1 (do 3 g leucina i nešto više od 1 g izoleucina i valina) 30 minuta prije treninga.

Nakon treninga preporučujem uzimanje slične doze aminokiselina. Ovdje je odnos 2:1:1 opet optimalan. Omjer je 3:1:1, koji prenosi malo više leucina u suplement nakon treninga kako bi se pokrenula sinteza proteina, što također rezultira blagotvornim učinkom.

Imajte na umu da biste trebali uzimati BCAA suplemente kao dodatak šejkovima prije nakon treninga ili jednoj velikoj porciji proteinskog šejka koju popijete prije ili poslije treninga. Ovaj koktel, obogaćen aminokiselinama, sam po sebi će malo pospješiti apsorpciju BCAA u tijelu, ali ne brinite: za postizanje su vam, kao i do sada, potrebne tri najvažnije slobodne aminokiseline iz dekontaminiranog patlidžana u sportskim dodacima maksimalni energetski efekti i rast mišića.

Aminokiseline su heterofunkcionalna jedinjenja koja kombinuju dve funkcionalne grupe: amino grupu - NH 2 i karboksilnu grupu - COOH, vezane za radikal ugljenih hidrata. Formalna formula najjednostavnijih aminokiselina može se napisati na sljedeći način:

Budući da aminokiseline kombinuju dvije različite funkcionalne grupe i međusobno djeluju, karakteristične reakcije se razlikuju od karakterističnih reakcija karboksilne kiseline i amin.

Moć aminokiselina

Amino grupa - NH 2 označava glavnu snagu aminokiselina, zbog čega je moguće dodati vodeni katjon sebi kroz mehanizam donor-akceptor zbog prisustva slobodnog elektronskog para na atomu dušika.

-COOH grupa (karboksilna grupa) znači kiselinska snaga tsikh spoluk. Takođe, aminokiseline su amfoterna organska jedinjenja. Na livadama smrad reaguje kao kiselina:

Sa jakim kiselinama kao bazama:

Osim toga, amino grupa u aminokiselini stupa u interakciju s karboksilnom grupom, koja ulazi u njegovo skladište, stvarajući unutrašnju snagu:

Ionizacija molekula aminokiselina nastaje zbog kisele ili blage prirode sredine:

Fragmenti aminokiselina nalaze se u vodenim biljkama kao tipična amfoterna jedinjenja, zatim u živim organizmima igraju ulogu puferskih supstanci, podržavajući koncentraciju jona u vodi.

Aminokiseline su kristalne supstance koje se tope kada se izlažu na temperaturama iznad 200 °C. Smrad se javlja u blizini vode i u vazduhu. Zbog prisustva R-radikala, mirisi mogu biti slatki, gorki ili neugodni.

Aminokiseline se dijele na prirodne (koje se nalaze u živim organizmima) i sintetičke. Među prirodnim aminokiselinama (oko 150) nalaze se proteinogene aminokiseline (oko 20), koje su uključene u skladište proteina. Smradovi su u obliku slova L. Otprilike polovina ovih aminokiselina je prisutna u nezamjenjiv, Zato što se smrad ne može sintetizirati u ljudskom tijelu. Esencijalne kiseline su valin, leucin, izoleucin, fenilalanin, lizin, treonin, cistein, metionin, histidin, triptofan. U ljudsko tijelo i govor ide sa ježem. Ako je njihova snaga nedovoljna, narušava se normalan razvoj i funkcioniranje ljudskog tijela. U slučajevima teške bolesti, tijelo nije u stanju sintetizirati neke druge aminokiseline. Dakle, kod fenilketonurije, tirozin se ne sintetizira. Najvažnije vlasti Aminokiseline imaju sposobnost da uđu u molekularnu kondenzaciju uz prisustvo vode i jedinjenja amidne grupe -NH-CO-, na primjer:

Visokomolekularna jedinjenja koja nastaju takvom reakcijom sadrže veliki broj amidnih fragmenata i dobila su naziv polimamidi.

Prije njih, pored pomenutog najlona od sintetičkih vlakana, nalazi se, na primjer, enant, koji nastaje polikondenzacijom aminoenantinske kiseline. Za ekstrakciju sintetičkih vlakana, aminokiselina se dodaje aminokiselini karboksilne grupe na krajevima molekula.

Poliamidi alfa aminokiselina nazivaju se peptidi. Važno je rastvoriti višak aminokiselina dipeptidi, tripeptidi, polipeptidi. U takvim vrstama, grupe -NH-ZI- nazivaju se peptidne grupe.

Aminokiseline – glava budući materijal bilo kog živog organizma. Po svojoj prirodi, one su primarne dušične tvari biljaka koje se sintetiziraju iz tla. Aminokiseline će biti uskladištene u njihovom skladištu.

Struktura aminokiselina

Molekul kože sadrži karboksilne i aminske grupe, koje su povezane s radikalom. Ako aminokiselina sadrži 1 karboksilnu i 1 amino grupu, to se može označiti formulom ispod.

Aminokiseline koje sadrže 1 kiselinu i 1 kiselinsku grupu nazivaju se monoaminomonokarboksilne kiseline. U organizmima se također sintetiziraju 2 karboksilne grupe i 2 aminske grupe i njihove funkcije se kombinuju. Aminokiseline koje sadrže 2 karboksilne i 1 aminske grupe nazivaju se monoaminodikarbonskim, a one koje sadrže 2 amino i 1 karboksilnim nazivaju se diamin monokarboksilne.

Ovo je također miris pokolja uzrokovan organskim radikalom R. Koža ima svoje ime i strukturu. Različite funkcije aminokiselina. Sama prisutnost kiselih i hidričnih grupa osigurava visoku reaktivnost. Ove grupe kombinuju aminokiseline i stvaraju polimer - protein. Proteini se zbog njihovog naziva nazivaju i polipeptidima.

Aminokiseline kao živi materijal

Molekul proteina se sastoji od desetina ili stotina aminokiselina. Proteini se odvajaju iza skladišta, pošto je količina i redosled mešanja aminokiselina, a količina koja se snabdeva iz 20 magacina praktično beskrajna. Neki čiste čitavo skladište esencijalnih aminokiselina, dok drugi rade bez samo nekoliko. Aminokiseline, struktura i funkcije su slične proteinima ljudskog tijela, ne formiraju se kao lisice, fragmenti su slabog kvaliteta i ne raspadaju se. Prije njih položite bjelanjke noktiju, kose i perja.

Važno je ponovo procijeniti funkcije aminokiselina. Ovaj govor je glavna tema u ishrani ljudi. Koja je funkcija aminokiselina? Smrad postaje sve jači mesna masa, doprinose poboljšanju zglobova i ligamenata, obnavljaju propadanje tkiva u organizmu i učestvuju u svim procesima koji se dešavaju u ljudskom organizmu.

Esencijalne aminokiseline

Samo uz pomoć aditiva ili grubih proizvoda možete ukloniti funkcije u procesu formiranja zdravog kukuruza, mesa i lijepe kose. Ove aminokiseline uključuju:

  • fenilalanin;
  • lizin;
  • treonin;
  • metionin;
  • valin;
  • leucin;
  • triptofan;
  • histidin;
  • Izoleucin.

Funkcije esencijalnih aminokiselina

Oni imaju za cilj prenijeti najvažnije funkcije kožnog tkiva ljudskog tijela. Smrad je neprimjetan sve dok u organizam uđe u dovoljnoj količini, a onda mala količina potpuno djeluje na cijelo tijelo.

  1. Valin obnavlja um, služeći kao čudesan izvor energije.
  2. Histidin boji opskrbu krvlju, apsorbira novonastale čireve i boji rad zglobova.
  3. Izoleucin pomaže da vibrira hemoglobin. Kontroliše količinu šećera u krvi, podstiče energiju i vitalnost osobe.
  4. Leucin poboljšava imuni sistem i pomaže u povećanju nivoa leukocita u krvi. Kako se utiče na nivo leukocita: smanjuje ih i aktivira tjelesne rezerve za uklanjanje upale.
  5. Lizin pomaže u apsorpciji kalcijuma, koji formira i omekšava kosti. Pomaže u vibriranju kolagena i bojanju strukture kose. Za ljude je ovo čudesni anabolik, jer povećava mišićnu masu i povećava ljudsku snagu.
  6. Metionin normalizuje rad biljni sistemi i kolačiće. Tretira podijeljene masti, eliminira toksikozu u vagini i blagotvorno djeluje na kosu.
  7. Treonin slika robota SHKT. Jača imunitet, učestvujući u stvaranju elastina i kolagena. Treonin ometa skladištenu masnoću u jetri.
  8. Triptofan je odgovoran za ljudske emocije. Vibrira serotonin - hormon sreće, čime se normalizuje san i podiže raspoloženje. Podiže vaš apetit i blagotvorno teče u srce i arterije.
  9. Fenilalanin služi za prijenos signala od nervnih ćelija do mozga. Poboljšava raspoloženje, suzbija nezdrav apetit, poboljšava pamćenje, popravlja raspoloženje, smanjuje bol.

Nedostatak esencijalnih aminokiselina dovodi do smanjenja rasta, poremećaja metabolizma i smanjenja mase mesa.

Zamjenske aminokiseline

Ovo su aminokiseline koje obavljaju svoje funkcije u tijelu:

  • arginin;
  • alanin;
  • asparagin;
  • glicin;
  • prolin;
  • taurin;
  • tirozin;
  • glutamat;
  • serin;
  • glutamin;
  • ornitin;
  • cistein;
  • karnitin

Funkcije zamjenskih aminokiselina

  1. Cistein eliminira toksične spojeve koji se nalaze u koži i mesu i prirodni je antioksidans.
  2. Tirozin smanjuje fizičku aktivnost, ubrzava metabolizam i otklanja stres i depresiju.
  3. Alanin povećava mišićnu masu i daje energiju.
  4. bolji metabolizam i niža proizvodnja amonijaka pri visokim pritiscima.
  5. Cistin smiruje bolove u ozlijeđenim ligamentima i zglobovima.
  6. Odgovoran je za moždanu aktivnost, tokom sata uznemirujućih fizičkih vježbi, želja se pretvara u glukozu, stvarajući energiju.
  7. Glutamin obnavlja mišiće, jača imunitet, ubrzava metabolizam, jača funkciju mozga i stvara hormon rasta.
  8. Glicin je neophodan za tretiranje mesa, razgradnju masti, stabilizaciju arterijskog pritiska i šećera u krvi.
  9. Karnitin pomiče masne kiseline u ćelije, gdje se razgrađuju u energiju, što rezultira sagorijevanjem masti i stvaranjem energije.
  10. Ornitin vibrira hormon rasta, učestvuje u procesu lučenja, razgrađuje masne kiseline i pomaže u vibriranju inzulina.
  11. Prolin će osigurati proizvodnju kolagena, koji je neophodan za ligamente i ugljikohidrate.
  12. Serin jača imunitet i stvara energiju neophodnu za brzi metabolizam masnih kiselina i rast mesa.
  13. Taurin razgrađuje masti, povećava snagu tijela i sintetiše esencijalne soli.

White and yogo power

Proteini ili proteini su visokomolekularna jedinjenja koja se proizvode umjesto dušika. Koncept "protein", koji je prvi skovao Berzelius 1838., sličan je konceptu grčka riječ i znači "prvi", što odražava osnovne vrijednosti proteina u prirodi. Raznolikost proteina omogućava stvaranje velikog broja živih tvari: od bakterija do ljudskog tijela. Ima ih znatno više od ostalih makromolekula, uključujući proteine ​​- temelj živih ćelija. Dodajte otprilike 20% mase ljudskog tijela, više od 50% mase suhog tkiva. Toliki broj različitih proteina objašnjava se snagom dvadeset različitih aminokiselina, koje u interakciji jedna s jednom stvaraju polimerne molekule.

Važna je snaga proteina - stvaranje prostrane strukture koja je moćna na određeni protein. Iza proteina su biopolimeri sa peptidnim vezama. Za hemijsko skladište Snaga proteina je konstantno prosječna u poređenju sa dušikom - otprilike 16%.

Da žive i donesu rast i razvoj telu, nove ćelije će biti nemoguće bez funkcije proteinskih aminokiselina. Proteini se ne mogu zamijeniti drugim elementima, njihova uloga u ljudskom tijelu je izuzetno važna.

Funkcije proteina

Potreba za proteinima leži u sljedećim funkcijama:

  • Za vrijeme potrebnog rasta i razvoja, fragmenti djeluju kao glavni građevinski materijal za stvaranje novih ćelija;
  • Karakterizira ga metabolizam, u kojem se energija oslobađa. Kada se poveća tečnost metabolizma, na primer, kada dolazi od ugljenih hidrata, metabolizam se ubrzava za 4%, kada dolazi od proteina - za 30%;
  • reguliraju hidrofilnost tijela - njegovu sposobnost da privuče vodu;
  • volim robota imunološki sistem, sintetiziraju antitijela koja štite od infekcije i eliminiraju opasnost od bolesti

Proizvodi – džerela bilkov

Meso i kostur osobe sastoje se od živih tkiva, koja tokom života ne samo da funkcionišu, već se i obnavljaju. Obnavljaju se nakon povrede, zadržavaju snagu i vrijednost. U koju svrhu nam je potreban čitav niz doživotnih govora? Jež daje tijelu energiju neophodnu za sve procese, uključujući rad mišića, rast i obnovu tkiva. A proteini se u tijelu koriste kao izvor energije, i kao materijal.

Zaista vam je važno da pokušate završiti ovaj bezvrijedan vikoristan u svom životu. Namirnice bogate proteinima: piletina, ćuretina, svinjska koljenica, svinjetina, goveđa koža, riba, škampi, kvas, sočevica, slanina, jaja, grašak. Svi ovi proizvodi daju tijelu proteine ​​i daju energiju neophodnu za život.

Proteini postaju materijalna osnova za hemijsku aktivnost celuloze. Funkcije proteina u prirodi su univerzalne. Ja ću to nazvati proteini, Termin koji se najčešće prihvata u kineskoj književnosti je proteini(Prikaz na grčkom. proteios- Prvo). Do sada je postignut veliki uspjeh u uspostavljenim odnosima između strukture i funkcije proteina, mehanizma njihovog učešća u najvažnijim procesima života organizma, te razumljive molekularne osnove patogeneze mnogih bolesti.

Peptidi i proteini se dijele na molekulsku masu. Peptidi imaju manju molekularnu težinu i niže proteine. Kod peptida je regulatorna funkcija snažnija (hormoni, inhibitori i aktivatori enzima, transporteri jona kroz membrane, antibiotici, toksini, itd.).

12.1. α -Amino kiseline

12.1.1. Klasifikacija

Peptidi i proteini se proizvode iz viška α-amino kiselina. Ukupan broj aminokiselina koje su koncentrisane u prirodi prelazi 100, a neke od njih se nalaze samo u širokom spektru organizama, 20 važnih α-amino kiselina je konstantno koncentrisano u svim x proteinima (Shema 12.1).

α-Aminokiseline su heterofunkcionalne molekule, molekule koje istovremeno kombinuju amino grupu i karboksilnu grupu u jedan te isti atom ugljenika.

Šema 12.1.Najvažnije α-amino kiseline*

* Kraći vremenski periodi se koriste za snimanje viškova aminokiselina u molekulima peptida i proteina. ** Esencijalne aminokiseline.

Nazivi aminokiselina mogu biti podložni proizvoljnoj nomenklaturi, ali se češće koriste njihovi trivijalni nazivi.

Trivijalni nazivi aminokiselina povezani su sa elementima vizije. Serin ulazi u skladište fibroinskog šava (od lat. serieus- nalik na šav); Tirozin je prvi put viđen iz sirua (od grčkog. tyros- Gospodine); Glutamin - iz glutena žitarica (vrsta. Gluten- Ljepilo); asparaginska kiselina - iz pare šparoga (lat. šparoge- šparoge).

U tijelu se sintetiše veliki broj α-aminokiselina. Neke aminokiseline, neophodne za sintezu proteina, ne sintetiziraju se u tijelu i podložne su promjenama. Ove aminokiseline se nazivaju nezamjenjiv(Diagram 12.1).

Esencijalne α-amino kiseline uključuju:

valin izoleucin metionin triptofan

leucin lizin treonin fenilalanin

α-aminokiseline se klasificiraju na nekoliko načina prema znakovima koji su u osnovi njihove podjele u grupe.

Služi kao jedna od klasifikacijskih oznaka hemijske prirode radikal R. Prema ovom znaku aminokiseline se dijele na alifatične, aromatične i heterociklične (div. Shema 12.1).

Alifatičniα -amino kiseline. Ovo je najveća grupa. Aminokiseline u sredini se određuju na osnovu dobijenih dodatnih klasifikacionih simbola.

U zavisnosti od broja karboksilnih grupa i amino grupa u molekuli može se videti:

Neutralne aminokiseline – svaka po jedna NH grupa 2 ta COOH;

Osnovne aminokiseline – dvije NH grupe 2 tu jednu grupu

COOH;

Aminokiseline - jedna NH 2 grupa i dvije COOH grupe.

Vidi se da u grupi alifatskih neutralnih aminokiselina broj ugljikovih atoma u lankusu nije veći od šest. U ovom slučaju u lankusu nema aminokiselina sa nekoliko atoma ugljika, već su aminokiseline sa pet i šest atoma ugljika poznate i kao valin, leucin, izoleucin.

Alifatski radikal može sadržavati "dodatne" funkcionalne grupe:

Hidroksil - serin, treonin;

Karboksilne - asparaginske i glutaminske kiseline;

Tiolna – cistein;

Amid – asparagin, glutamin.

Aromatičnoα -amino kiseline. Ova grupa sadrži fenilalanin i tirozin, formirane na način da su benzenski prstenovi u njima ojačani fragmentom alfa-amino kiseline sa metilenskom grupom -CH 2-.

Heterociklični α -amino kiseline. Histidin i triptofan, koji dosežu ovu grupu, zamjenjuju heterocikle - slični su imidazol i indol. Snaga ovih heterocikla je diskutovana u nastavku (div. 13.3.1; 13.3.2). Zagalni princip heterocikličkih aminokiselina, kao što su aromatične.

Heterociklične i aromatične α-amino kiseline se mogu smatrati β-supstitucijama sličnim alaninu.

Ista aminokiselina je srodna gerocikličnoj prolin, u kojoj je sekundarna amino grupa uključena prije jedinjenja pirolidina

U hemiji α-aminokiselina, veliko poštovanje pridaje se moći „bioloških“ radikala R, koji igraju važnu ulogu u formiranju strukture proteina i njihovih bioloških funkcija. Od velikog značaja su karakteristike kao što su polaritet „bioloških“ radikala, prisustvo funkcionalnih grupa u radikalima i postojanje ovih funkcionalnih grupa pre jonizacije.

Aminokiseline sa nepolarni(hidrofobni) radikali i aminokiseline polar(hidrofilni) radikali.

Prva grupa sadrži aminokiseline sa alifatskim biološkim radikalima - alanin, valin, leucin, izoleucin, metionin - i aromatične biološke radikale - fenilalanin, triptofan.

Prije druge grupe nalaze se aminokiseline, koje u radikalu imaju polarne funkcionalne grupe koje postoje prije jonizacije (jonogene) ili ne prelaze u ionsko stanje (neionogene) u tijelu. Na primjer, u tirozinu je hidroksilna grupa ionogena (fenolne prirode), dok je u serinu nejonogena (alkoholne prirode).

Polarne aminokiseline sa jonskim grupama u radikalima u mladim umovima mogu biti u ionskom (anionskom ili kationskom) stanju.

12.1.2. Stereoizomerizam

Glavni tip aminokiseline je veza jednog istog atoma ugljika sa dvije različite funkcionalne grupe, radikalom i atomom ugljikovodika, što samo po sebi ukazuje na kiralnost atoma ugljika. Najjednostavniji krivac je aminokiselina glicin H 2 NCH 2 COOH, koji ne utiče na centar kiralnosti.

Konfiguracija α-amino kiselina određena je konfiguracijskim standardom - gliceraldehidom. Otapanje u standardnoj projekcijskoj formuli Fisher amino grupe (slično VIN grupi u l-gliceraldehidu) je u skladu sa l-konfiguracijom, desno - sa d-konfiguracijom kiralnog atoma. Gletsyu. iza R, S-sistem ima atom α-ugljika u svim α-amino kiselinama u l-seriji postoji S-konfiguracija, au d-seriji postoji R-konfiguracija (krivac je cistein, div. 7.1. 2).

Većina α-amino kiselina ima jedan asimetrični atom ugljika po molekuli i postoje dva optički aktivna enantiomera i jedan optički neaktivni racemat. Sve prirodne aminokiseline nalaze se u l-redu.

Aminokiseline izoleucin, treonin i 4-hidroksiprolin imaju dva centra kiralnosti po molekulu.

Takve aminokiseline mogu formirati četiri stereoizomera, uključujući dva para enantiomera, koji formiraju racemat. Za proizvodnju proteina kod životinja, samo jedan od enantiomera je vikoriziran.

Stereoizomerizam izoleucina je sličan stereoizomerizmu treonina koji je prethodno razmatran (odjeljak 7.1.3). Četiri stereoizomera proteina uključuju l-izoleucin sa S-konfiguracijom oba asimetrična atoma ugljika C- i C-. Imena drugih parova enantiomera, kao što su dijastereomeri u odnosu na leucin, imaju vikoristički prefiks Zdravo-.

Cepanje racemata. Proteini, koji su pogodni za ovo hidrolitičko cijepanje, služe kao izvor aminokiselina u l-redu. U vezi sa velikom potražnjom za nekoliko enantiomera (za sintezu proteina, lekovitih supstanci, itd.) hemijski Metode za cijepanje sintetičkih racemskih aminokiselina Perezhniy enzimski metoda cijepanja vikorističkim enzimima U ovom trenutku, za subracemska jedinjenja, vrši se vikoristička hromatografija na kiralnim sorbentima.

12.1.3. Acid-bazna snaga

Amfoternost aminokiselina određena je kiselim (COOH) i baznim (NH) 2) funkcionalne grupe u tim molekulima. Aminokiseline otapaju soli i iz soli i iz kiselina.

U kristalnom obliku, α-amino kiseline se pojavljuju kao dipolarni joni H3N+ - CHR-COO- (pogledajte odgovarajuće unose

aminokiseline u nejonizovanom obliku mogu poslužiti samo za zgodnost).

U upravljanje vodama Aminokiseline se pojavljuju u jednakoj mješavini dipolarnih jona, kationskih i anionskih oblika.

Položaj je jednak pH sredine. Za sve aminokiseline, kationski oblici su poželjni u jako kiselim (pH 1-2) i anjonski oblici u jako kiselim (pH > 11) medijima.

Jon je sinonim za niska specifična svojstva aminokiselina: visoka tačka topljenja (preko 200 °C), različitost u vodi i nepolarna organska disocijacija. Činjenica da se većina aminokiselina lako otapa u vodi važan je faktor u osiguravanju njihovog biološkog funkcionisanja, s tim je povezana i apsorpcija aminokiselina i njihov transport u tijelu.

Potpuno protonirana aminokiselina (kationski oblik) prema Brønstedovoj teoriji je dvobazna kiselina,

Davanjem jednog protona takva dvobazna kiselina se pretvara u slabu jednobazičnu kiselinu - dipolarni ion sa jednom kiselom grupom NH 3 + . Deprotonacija dipolarnog jona dovodi do zadržavanja anjonskog oblika aminokiseline - karboksilatnog jona, koji je osnova Bronsteda. Značaj za karakterizaciju

Kiselinska snaga karboksilne grupe aminokiselina mora biti u rasponu od 1 do 3; značaj pK a2 Ono što karakteriše kiselost amonijum grupe - 9 do 10 (tabela 12.1).

Tabela 12.1.Kiselinsko-bazna snaga najvažnijih α-amino kiselina

Situacija je jednaka kombinaciji različitih oblika aminokiselina, u vodi pri niskim pH vrijednostima postoji potencijalno prisustvo radikala, uglavnom zbog prisustva u njima ionskih grupa koje igraju ulogu aditiva kiselina njima i glavni centri.

pH vrijednost pri kojoj je koncentracija dipolarnih jona maksimalna, a minimalna koncentracija kationskih i anjonskih oblika aminokiseline naziva seizoelektrična tačka (p/).

Neutralnoα -amino kiseline. Vrijednosti aminokiselina varirajupImnogo niže od 7 (5,5-6,3) zbog veće vjerovatnoće jonizacije karboksilne grupe pod infuzijom -/- efekta NH 2 grupe. Na primjer, alanin ima izoelektričnu tačku na pH 6,0.

Kisliα -amino kiseline. Ove aminokiseline formiraju u radikalu adiciju karboksilne grupe i to snažno kisela sredina naći u površinskom protoniranom obliku. Aminokiseline i trobazne kiseline (po Brendstedu) sa tri značenjapK a,što se može vidjeti na primjeni asparaginske kiseline (p/3,0).

Za kisele aminokiseline (asparaginsku i glutaminsku), izoelektrična tačka se nalazi na pH znatno nižem od 7 (razd. Tabela 12.1). U tijelu pri fiziološkim pH vrijednostima (npr. pH krvi 7,3-7,5), kiseline su u anionskom obliku, zbog čega su njihove karboksilne grupe ionizirane.

Mainα -amino kiseline. Za neke bazične aminokiseline izoelektrične tačke se nalaze u pH području od 7. Za jako kisele kiseline postoje i trobazne kiseline čiji su stupnjevi jonizacije naznačeni primjenom lizina (p/9,8).

U tijelu se glavne aminokiseline nalaze u obliku kationa, pa imaju protonirane amino grupe.

Zagalom sadrži α-amino kiselinu in vivose ne nalazi na svojoj izoelektričnoj tački i ne tone u vodu, što ukazuje na najmanju štetu na vodi. Sve aminokiseline u tijelu nalaze se u jonskom obliku.

12.1.4. Analitički važne reakcije α -amino kiseline

α-amino kiseline, kao heterofunkcionalna jedinjenja, prolaze kroz reakcije karakteristične i za karboksilne i za amino grupe. Hemijska svojstva aminokiselina su povezana sa funkcionalnim grupama u radikalima. Ovaj odjeljak sadrži reakcije koje mogu biti od praktične važnosti za identifikaciju i analizu aminokiselina.

Eterifikacija.Kada aminokiseline stupaju u interakciju s alkoholima u prisustvu kiselog katalizatora (na primjer, klorovodične kiseline slične plinu), postoji dobar ishod sklopivi eter u obliku hidrohlorida. Da bi se dobili jaki eteri, reakciona smeša se tretira sa amonijakom sličnim gasu.

Složeni estri aminokiselina nemaju dipolarnu prirodu, stoga se, kada se uklone iz izlaznih kiselina, otapaju u organskim spojevima i imaju isparljivost. Dakle, glicin je kristalna supstanca sa visokom tačkom topljenja (292 °C), a metil ester je tečnost sa tačkom ključanja od 130 °C. Analiza estera aminokiselina može se izvesti dodatnom plinskom hromatografijom.

Reakcija sa formaldehidom. Od praktične važnosti je reakcija sa formaldehidom, koji je osnova metode kiselinske ekstrakcije aminokiselina. formol titracija(Sørensenova metoda).

Amfoternost aminokiselina ne dozvoljava njihovu rutinsku titraciju u analitičke svrhe. Kada aminokiseline reaguju sa formaldehidom, dobijaju se vodootporni amino alkoholi (Div. 5.3) - N-hidroksimetilna jedinjenja, čija se jaka karboksilna grupa zatim titrira sa smešom.

Jasne reakcije. Specifičnost hemije aminokiselina i proteina leži u ogromnom broju kiselinskih (bojnih) reakcija koje su prethodno činile osnovu hemijske analize. Trenutno, ako se istraživanje provodi korištenjem dodatnih fizičko-hemijskih metoda, mnoge jasne reakcije mogu se koristiti za identifikaciju α-aminokiselina, na primjer, u hromatografskoj analizi.

Chelation. Uz katjone važnih metala, α-aminokiseline, kao bifunkcionalna jedinjenja, stvaraju unutrašnje kompleksne soli, na primjer, sa svježe pripremljenim midihidroksidom (11) u mekim umovima se keliraju, tako da kristaliziraju.

soli meda (11) plave boje (jedna od nespecifičnih metoda za detekciju α-amino kiselina).

Ninhidrinska reakcija. Kisela reakcija aminokiselina je reakcija sa ninhidrinom. Reakcioni proizvod ima plavo-ljubičastu boju, koja se koristi za vizuelnu identifikaciju aminokiselina na hromatogramima (na papiru, tanka sfera), kao i za spektrofotometrijsku identifikaciju na analizatorima aminokiselina (proizvod bledi svetlost u području od 550 - 570 nm).

Dekontaminacija. U laboratorijskim umovima, ova reakcija se dešava kada azotna kiselina reaguje sa α-amino kiselinama (Div. 4.3). U ovom slučaju se otapa slična α-hidroksi kiselina i vidi se dušik sličan plinu, što zahtijeva procjenu količine aminokiseline koja je ušla u reakciju (Van-Slyke metoda).

Ksantoproteinska reakcija. Ova reakcija se koristi za identifikaciju aromatičnih i heterocikličkih aminokiselina - fenilalanin, tirozin, histidin, triptofan. Na primjer, kada koncentrirana dušična kiselina reagira s tirozinom, nitropna kiselina se rastvara u žutu boju. U sredini livade ječam postaje narandžast zbog jonizacije fenolne hidroksilne grupe i većeg doprinosa dobijenom anjonu.

Postoji i nizak nivo privatnih reakcija, što omogućava otkrivanje aminokiselina.

Triptofan detektovati dodatnu reakciju sa p-(dimetilamino)benzaldehidom u sredini sumporne kiseline u crvenoljubičastom preparatu, koja se naziva Erlichova reakcija. Ova reakcija se koristi za analizu kalcifikacije triptofana u produktima razgradnje proteina.

Cistein otkrivaju nekoliko različitih reakcija zasnovanih na reakcionarnoj prirodi merkaptogrupe, koja se nalazi u novoj. Na primjer, kada se protein zagrijava olovnim acetatom (CH3COO)2Pb, u sredini se stvara crni talog olovnog sulfida PbS, što ukazuje na prisustvo cisteina u proteinima.

12.1.5. Biološki važne hemijske reakcije

U organizmu, pod uticajem različitih enzima, postoji nizak nivo važne hemijske transformacije aminokiselina. Prije takvih reakcija dolazi do transaminacije, dekarboksilacije, eliminacije, cijepanja aldola, deaminacije oksida, oksidacije tiolnih grupa.

Transamina Glavni put je biosinteza α-amino kiselina iz α-oksokiselina. Donator amino grupe je aminokiselina koja je prisutna u ćelijama u dovoljnim ili suvišnim količinama, a akceptor je α-okso kiselina. Aminokiselina se zatim transformiše u oksokiselinu, a oksokiselina u aminokiselinu koja sadrži neku vrstu radikala. Kao rezultat toga, transaminacija predstavlja obrnuti proces izmjene amino i okso grupa. Efekat takve reakcije je odvajanje l-glutaminske kiseline od 2-oksoglutarne kiseline. Donorska aminokiselina može biti, na primjer, l-asparaginska kiselina.

α-Aminokiseline postavljaju amino grupu koja povlači elektrone (tačnije, protoniranu amino grupu NH) na α-poziciju ispred karboksilne grupe 3 +), na vezi s kojom se stvara prije dekarboksilacije.

Eliminacijasnaga aminokiselina u kojima radikal na β-položaju prema karboksilnoj grupi sadrži funkcionalnu grupu koja povlači elektrone, kao što je hidroksil ili tiol. Njihovo razdvajanje dovodi do međureakcije koja stvara α-enamino kiseline, koje se lako mogu prenijeti na tautomernu aminokiselinu (analogno keto-enol tautomerizmu). Kao rezultat hidratacije C=N veze i daljeg cijepanja molekula amonijaka, α-imino kiseline se pretvaraju u α-oksokiseline.

Ova vrsta kreacije se zove eliminacija-hidratacija. Metoda je uklanjanje pirogrožđane kiseline iz sumpora.

Aldolne splitting Javlja se u raznim α-amino kiselinama, koje imaju hidroksilnu grupu na β-poziciji. Na primjer, serin se razgrađuje prisustvom glicina i formaldehida (ostatak nije vidljiv golim okom, ali je direktno povezan s koenzimom).

Deminiranje oksida može uključivati ​​učešće enzima i koenzima NAD+ i NADP+ (Div. 14.3). α-Aminokiseline se mogu pretvoriti u α-oksokiseline ne samo transaminizacijom, već i deaminizacijom oksida. Na primjer, l-glutaminsku kiselinu sintetizira -oksoglutarna kiselina. U prvoj fazi reakcije dolazi do dehidrogenacije (oksidacije) glutaminske kiseline u α-iminoglutarnu kiselinu

kiselina. U drugoj fazi dolazi do hidrolize, što rezultira oslobađanjem α-oksoglutarne kiseline i amonijaka. Faza hidrolize se odvija bez enzima.

U obrnutom smjeru odvija se reakcija oksikiselina-oksokiselina. α-oksoglutarna kiselina, koja se uvijek nalazi u stanicama (kao produkt metabolizma ugljikohidrata), pretvara se u L-glutaminsku kiselinu.

Oksidacija tiolnih grupa leže u osnovi unakrsne reakcije cisteina i viška cistina, čime se osigurava niz oksidativnih procesa u stanicama. Cistein, kao i svi tioli (odjeljak 4.1.2) se lako oksidira disulfidom - cistinom. Disulfidna veza u cistinu se lako rekonstituiše cisteinom.

Smanjenje sadržaja tiolne grupe na blagu oksidaciju cisteina smanjuje funkciju sušenja kada se tijelo unosi tvarima s visokim sadržajem oksida. Osim toga, on je bio prvi lijek koji je pokazao protumjere. Cistein se u farmaceutskoj praksi koristi kao stabilizator za lijekove.

Pretvaranje cisteina u cistin vrši se sve dok se ne formiraju disulfidne veze, na primjer, u obnovljenom glutationu

(Div. 12.2.3).

12.2. Primarna struktura peptida i proteina

Važno je zapamtiti da peptidi imaju do 100 aminokiselina po molekulu (što ukazuje na molekulsku masu do 10 hiljada), a proteini - više od 100 aminokiselina (molekulska težina od 10 hiljada do nekoliko miliona).

Uobičajeno je da se grupa peptida podijeli na oligopeptidi(peptidi niske molekularne težine), tako da Lancug nema više od 10 viškova aminokiselina, i polipeptidi, do 100 viškova aminokiselina uključeno je u skladište kole. Makromolekule s brojem viška aminokiselina koji se približava ili prelazi 100 ne prave razliku između pojmova polipeptida i proteina, pojmova koji se često koriste kao sinonimi.

Formalno, molekula peptida i proteina može biti isporučena kao proizvod polikondenzacije α-amino kiselina, koja se odvija kroz formiranje peptidne (amidne) veze između monomernih slojeva (Shema 12.2).

Dizajn poliamidne koplja je pogodan za raznovrsnost peptida i proteina. Ovo koplje je neometano i sastoji se od peptidnih (amidnih) grupa koje sadrže -CO-NH- i fragmenata -CH(R)-.

Jedan kraj koplja, koji sadrži aminokiselinu iz slobodne NH grupe 2, zove se N-kraj, drugi - C-kraj,

Šema 12.2.Princip indukcije peptidne lancete

koji sadrži aminokiselinu koja sadrži jaku COOH grupu. Peptidni i proteinski lanci su napisani sa N-kraja.

12.2.1. Budova peptidna grupa

Peptidna (amidna) grupa-CO-NH-atom ugljika je u stanju sp2-hibridizacije. Usamljeni par elektrona atoma dušika ulazi u par sa π-elektronima podvezivanja C=O. Sa pozicije elektronske gustine peptidne grupe je tricentrični p,π-izveden sistem (Div. 2.3.1), elektronska gustina u kome je pomerena na stranu negativnijeg atoma. Atomi Z, Oi N, koji stvaraju rezultujući sistem, nalaze se u istoj ravni. Podjela elektronske gustine u amidnoj grupi može se obezbijediti uz pomoć graničnih struktura (I) i (II) ili smanjenjem elektronske gustine kao rezultat +M- i -M-efekta NH i C=O grupe (III).

Kao rezultat prijema, potreban je proces verifikacije veza. Podveza C=Pro se skraćuje na 0,124 nm u poređenju sa početnim smanjenjem od 0,121 nm, a C-N veza ostaje kratka - 0,132 nm je jednako 0,147 nm pri početnom smanjenju (slika 12.1). Ravni sistem u grupi peptida uzrokuje teško omotavanje oko C-N veze (barijera za omotavanje postaje 63-84 kJ/mol). Na ovaj način, elektronska budova pokušava da završi surovo stan struktura peptidne grupe

Kao što se može videti sa sl. 12.1, atomi α-ugljika aminokiselinskih ostataka otopljeni su u području peptidne grupe duž različitih strana C-N veze, tako da su na istaknutijem transportnom položaju: otpadni radikali R aminokiselinskih ostataka Ovo tip će biti najudaljeniji jedan od drugog u prostoru.

Čini se da je polipeptidna lanceta istog tipa i može biti predstavljena u više različitih varijanti.

Mala 12.1.Površinska distribucija peptidne grupe -CO-NH- i α-ugljik atoma aminokiselinskih ostataka

jedna na drugu ravni peptidnih grupa povezanih jedna s drugom preko α-atomskih ugljičnih veza Cα-N i Cα-Csp 2 (Sl. 12.2). Omotavanje oko ovih pojedinačnih veza već je okruženo poteškoćama u ekstenzivnom smještaju otpadnih radikala i viška aminokiselina. Dakle, elektronski prostor peptidne grupe u velikoj meri utiče na strukturu polipeptidne lancete kao celine.

Mala 12.2.Relativni položaj područja peptidnih grupa polipeptida Lancug

12.2.2. Skladište i sekvenca aminokiselina

Sa odmah proizvedenim poliamidnim lancetom, specifičnost peptida i proteina određena je dvije važne karakteristike – sastavom aminokiselina i sekvencom aminokiselina.

Skladištenje aminokiselina peptida i proteina je priroda i raznolikost α-amino kiselina koje idu prije njih.

Skladište aminokiselina je instalirano za analizu hidrolizata peptida i proteina, uglavnom hromatografskim metodama. Nina, takva analiza se provodi uz pomoć dodatnih analizatora aminokiselina.

Amidne veze se hidroliziraju i u kiseloj i u kiseloj sredini (Div. 8.3.3). Peptidi i proteini se hidroliziraju iz otopina kratkih Lancsuga - istog imena privatna hidroliza, ili mješavina aminokiselina (u jonskom obliku) - nova hidroliza. Uzrokuju hidrolizu u kiseloj sredini, jer je hidroliza u vodi bogata nestabilnim aminokiselinama. Treba napomenuti da su iste grupe asparagina i glutamina također podložne hidrolizi.

Primarna struktura peptida i proteina je aminokiselinska sekvenca, koja je redoslijed raspodjele viška α-amino kiselina.

Primarna struktura je određena načinom naknadnog cijepanja aminokiselina sa svakog kraja lancete i njihovom identifikacijom.

12.2.3. Budova nomenklatura peptida

Nazivi peptida će se zasnivati ​​na sekvencijalnoj konverziji viška aminokiselina, počevši od N-kraja, sa dodatkom sufiksa-il, osim preostale C-terminalne aminokiseline, za koju je zadržano ime. Drugim riječima, pozovite

aminokiseline koje su ušle u peptidnu vezu na štetu "njihove" COOH grupe završit će u nazivu peptida na -il: Alanil, Valil Tosto (za višak asparaginske i glutaminske kiseline nazivi “aspartil” i “glutamil” su slični). Nazivi simbola aminokiselina ukazuju na njihovu pripadnost l -Red koji nije drugačije naznačen ( d ili dl).

Međutim, u skraćenom zapisu sa simbolima H (kao dio amino grupe) i BIN (kao dio karboksilne grupe), specificira se nesupstitucija funkcionalnih grupa terminalnih aminokiselina. Ovo je način za ručno prikazivanje funkcionalnih peptida; na primjer, amid peptida induciran C-terminalnom aminokiselinom je napisan H-Asn-Gly-Phe-NH2.

Peptidi se nalaze u svim organizmima. Pored proteina, može postojati veći izbor aminokiselina, zocrema, i često uključuju aminokiseline d -Row. Strukturalni smrad je također raznolik: uklonite ciklične fragmente, olabavite lantove itd.

Jedan od najrasprostranjenijih predstavnika tripeptida je glutation- može se naći u tijelima svih bića, biljaka i bakterija.

Cistein u skladištenju glutationa omogućava mogućnost stvaranja glutationa iu obliku obnavljanja i oksidacije.

Glutation učestvuje u brojnim oksidativnim procesima. Ima funkciju proteinskog protektora, supstance koja štiti proteine ​​sa visokim čvrstim SH grupama od oksidacije usled stvaranja disulfidnih veza -S-S-. Mnogo je ovih proteina koji prolaze kroz takav proces zanemarivanja. Tokom perioda trudnoće, glutation se apsorbuje oksidacijom i na taj način "štiti" protein. Kada se glutation oksidira, dolazi do intermolekularnog umrežavanja dva tripeptidna fragmenta na disulfidnoj vezi. Proces je brutalan.

12.3. Sekundarna struktura polipeptida i proteina

Za polipeptide visoke molekularne težine i proteine ​​sa primarnom strukturom, karakteristične su slične organizacije tzv. sekundarno, tercijarnoі kvartal strukture.

Sekundarna struktura je opisana prostornom orijentacijom glavnog polipeptidnog koplja, tercijarna struktura je opisana trivijalnom arhitekturom čitavog proteinskog molekula. I sekundarna i tercijarna struktura povezane su s uređenim rastom makromolekularnog koplja u svemiru. Tercijarna i kvartarna struktura proteina može se vidjeti u toku biohemije.

Pokazalo se da je za polipeptidno lance jedna od najčešćih konformacija širenje prostora u obliku desnog heliksa, tzv. α-heliks(Sl. 12.3, a).

Ekstenzivna ekspanzija α-spiralizirane polipeptidne lancete može se vidjeti identifikacijom da se omotava oko svakog

Mala 12.3.α-helikalna konformacija polipeptida lanjug

cilindar (div. sl. 12.3 b). Za jedan okret spirale u prosjeku ima 3,6 viškova aminokiselina, dužina spirale postaje 0,54 nm, a prečnik 0,5 nm. Područja dvije peptidne grupe su razdvojena na vrijednosti 108, a radikali aminokiselina nalaze se na vanjskoj strani spirale, pa su ispravljeni kao da su sa površine cilindra.

Glavnu ulogu u osiguravanju ove konformacije Lancug-a imaju vodene veze, koje se u α-helixu formiraju između karbonilnog atoma kiseline kožne kiseline i atoma vode NH grupe pete kožne aminokiseline.

Vodeni ligamenti su ispravljeni barem paralelno sa osom α-heliksa. Smrad je ugušen kopljem uvijenog tijela.

Uzrokovati da se protein lantsug spiralizira u stalnoj upotrebi, čak i češće. Proteini kao što su mioglobin i hemoglobin mogu sadržavati duge α-helikalne dijelove, kao što je mioglobin.

75% spiralizirano. U mnogim drugim proteinima, dio spiralnih dijelova lancinusa može biti mali.

Druga vrsta sekundarne strukture polipeptida i proteina je β-struktura, zvao isto presavijeni list, ili drugo presavijena lopta. Na pregibu lista su položene sužene polipeptidne lancete koje su povezane odsustvom vodenih ligamenata između grupa peptidnih lanceta (slika 12.4). U mnogim proteinima, α-helikalni i β-limovi dijelovi strukture su istovremeno locirani.

Mala 12.4.Sekundarna struktura polipeptidne lance u presavijenom listu (β-struktura)

Predavanje br. 1

TEMA: "Aminokiseline".

Pregled predavanja:

1. Karakteristike aminokiselina

2. Peptid.

    Karakteristike aminokiselina.

Aminokiseline su organska jedinjenja slična ugljikohidratima, čije molekule uključuju karboksilne i amino grupe.

Proteini se sastoje od viška aminokiselina spojenih peptidnim vezama. Za analizu sastava aminokiselina provodi se hidroliza proteina s dostupnim aminokiselinama. Pogledajmo glavne obrasce proteinskih aminokiselina.

    Sada je utvrđeno da skup aminokiselina ulazi u skladište proteina, koji se postepeno steže. Ix 18. Pored toga, identifikovane su još 2 aminokiseline – asparagin i glutamin. Svi smradovi su uklonjeni iz imena major(često kondenzovane) aminokiseline. Često se figurativno nazivaju "šarmantan" amino kiseline. Osim glavnih aminokiselina, u kombinaciji su s rijetkim kiselinama, koje se često nalaze u prirodnim proteinima. Zovu ih manjim.

    Gotovo sve aminokiseline proteina su dovedene do α – aminokiseline(Amino grupa se uklanja iz prve nakon karboksilne grupe atoma ugljika). Na osnovu rečenog, za većinu aminokiselina vrijedi sljedeća formula:

N.H. 2 -CH-COOH

De R - radikali, koji se trude na klanju Budove.

Pogledajmo formule proteinskih aminokiselina, tabelu. 2.

    Brkovi α - aminokiseline, uključujući aminokiseline (glicin), mogu biti asimetrične α - Atom ugljenika se pojavljuje kao dva enantiomera. Za rijetka vina, prirodne aminokiseline su uključene u L - seriju. Aminokiseline D genetske serije otkrivene su u prisustvu bakterija u ćelijskim zidovima iu antibioticima. Vrijednost omotača treba biti 20-30 stepeni. Omotavanje može biti desno (7 aminokiselina) ili lijevo (10 aminokiselina).

H― *―NH 2 H 2 N―*―H

D – konfiguracija L-konfiguracija

(prirodne aminokiseline)

    Zbog važnosti amino ili karboksilnih grupa, aminokiseline se dijele u 3 podklase:

Kisele aminokiseline. Dajte prednost karboksilnim (kiselim) grupama nad amino grupama (baznim), na primjer, asparaginska, glutaminska kiselina.

Neutralne aminokiseline Mnoge grupe su drevne. Glicin, alanin itd.

Osnovne aminokiseline. Dajte prioritet osnovnim (amino) grupama nad karboksilnim (kiselim) grupama, na primjer, lizinom.

Prema fizičkim i hemijskim uticajima, aminokiseline se oštro razlikuju od sličnih kiselina i baza. Smrad je bolji u vodi nego u organskim tečnostima; dobro kristalizirati; velike debljine i visoke temperature topljenja. Ovo ukazuje na interakciju amino i kiselinskih grupa, zbog čega aminokiseline u čvrstim tvarima variraju (u širokom rasponu pH) nalaze se u ionskom obliku (slično unutarnjim solima). Međusobni dotok grupa posebno je izražen kod α-aminokiselina, gdje se grupe nalaze u neposrednoj blizini.

H 2 N - CH 2 COOH ↔ H 3 N + - CH 2 COO -

zwitter-ion

Zwitter - jonska struktura aminokiselina potvrđuje njihov veliki dipolni moment (ne manje od 5010 -30 C m), kao i tamni izgled u IR spektru čvrstih aminokiselina ili destrukcijom.

    Aminokiseline zatim ulaze u polikondenzacijske reakcije koje dovode do stvaranja polipeptida različitih tipova, koji postaju primarna struktura proteinskog molekula.

H 2 N-CH(R 1)-COOH + H 2 N-CH(R 2) - COOH → H 2 N - CH(R 1) - CO-NH- CH(R 2) - COOH

Dipeptid

Veza C – N – se zove peptid uz zvuk zveckanja.

Pored pregleda 20 najvećih aminokiselina iz hidrolizata određenih specijalizovanih proteina, viđeno je još nekoliko aminokiselina. Sve smrdi, onda zvuči kao osnovne aminokiseline. modifikovane aminokiseline.

4-hidroksiprolin , javlja se u fibrilarnom proteinu kolagena i u raznim biljnim proteinima; 5-oksilizin se nalazi u hidrolizatima kolagena, desmozi n i Izodesmozin vidi se iz hidrolizata proteina fibrilarnog elastina. Čini se da se ove aminokiseline nalaze u manje proteina. Njihova struktura je jedinstvena: 4 molekula lizina, povezana svojim R-grupama, formiraju supstituirani peridinski prsten. Moguće je da ista struktura i aminokiseline mogu stvoriti 4 peptidne lancete, koje se radijalno divergiraju. Rezultat je da se elastin, za razliku od ostalih fibrilarnih proteina, deformiše (rasteže) u dva međusobno okomita smjera. ja itd.

Od pripreme proteinskih aminokiselina, živi organizmi sintetiziraju razne proteinske spojeve. Mnoge biljke i bakterije mogu sintetizirati sve potrebne aminokiseline iz jednostavnih neorganskih spojeva. Drugi dio aminokiselina može se naći u ljudskom tijelu samo preko bjelančevina.

- esencijalne aminokiseline - da se ne sintetišu u ljudskom telu, već da se nalaze izvan ljudskog tela. Od esencijalnih aminokiselina postoji 8 aminokiselina: valin, fenilalanin, izoleucin, leucin, lizin, metionin, treonin, triptofan, fenilalanin.

- Zamjenske aminokiseline - Može se sintetizirati u ljudskom tijelu iz drugih skladišta. Dodajte 12 aminokiselina za zamjenu aminokiselina.

Za ljude su, međutim, važne dvije vrste aminokiselina: i esencijalne i nezamjenjive. Većina aminokiselina ide u tjelesne proteine, ali bez esencijalnih aminokiselina tijelo ne može spavati. Proteini, koji sadrže esencijalne aminokiseline, čine oko 16-20% ishrane odraslih ljudi (20-30g za potrebe proteina od 80-100g). U ishrani djece, udio proteina raste na 30% za školarce, a na 40% za predškolce. To je zbog činjenice da djetetov organizam neprestano raste i stoga će biti potrebna velika količina aminokiselina kao plastičnog materijala za bjelančevine mesa, krvne sudove, nervni sistem, kožu i sva druga tkiva i organe iv.

U današnje vrijeme brze i brze hrane, u prehrani se često stavlja naglasak na hranu bogatu ugljikohidratima i mastima, koja je lako svarljiva, a značajno je smanjen udio proteinskih proizvoda. Ukoliko dođe do nedostatka određenih aminokiselina u ishrani, ili tokom gladovanja u ljudskom tijelu u trajanju od sat vremena, proteini zdravog tkiva, krvi, jetre i mesa mogu se srušiti, a „živi materijal“ se može ukloniti iz njih. - ami ali kiseline podržavaju normalno funkcionisanje najvažnijih organa - srca i mozga. Ljudsko tijelo može otkriti nedostatak i esencijalnih i neesencijalnih aminokiselina. Nedostatak aminokiselina, posebno esencijalnih, može dovesti do gubitka apetita, inhibicije rasta i razvoja, masne jetre i drugih ozbiljnih poremećaja. Prvi znakovi nedostatka aminokiselina mogu biti smanjen apetit, stanjivanje kože, gubitak kose, slabost mišića, umor, smanjen imunitet, anemija. Takve manifestacije mogu doći do izražaja, korištenjem metode snižavanja krvnog tlaka kako bi se postigla niskokalorična, neuravnotežena prehrana uz naglo smanjenje proteinskih proizvoda.

Vegetarijanci najčešće pate od nedostatka aminokiselina, posebno esencijalnih, jer uvijek paze da u svoju ishranu ne unose kvalitetne kuhane proteine.

Višak aminokiselina se rijetko konzumira u današnje vrijeme, jer u protivnom mogu uzrokovati razvoj teških bolesti, posebno kod djece i mladih. Najtoksičniji su metionin (provocira rizik od srčanog i moždanog udara), tirozin (može izazvati razvoj arterijske hipertenzije, dovesti do oštećenja štitne žlijezde) i histidin (može uzrokovati nedostatak štitne žlijezde u tijelu i dovesti do razvoja aneurizme, važne anemije). U normalnim umovima tijelo funkcionira ako postoji dovoljna količina vitamina (B 6, B 12, folna kiselina) i antioksidansa (vitamini A, E, C i selen), višak aminokiselina se brzo pretvara u crvene komponente i ne prouzrokovati štetu organizmu. Ako je ishrana neuravnotežena, dolazi do manjka vitamina i mikroelemenata, a višak aminokiselina može poremetiti rad sistema i organa. Ova opcija je moguća u slučaju visokoproteinskih ili nisko-ugljikohidratnih dijeta, kao i u slučaju nekontrolisanog unosa proteinsko-energetskih proizvoda (aminokiselinsko-vitaminskih koktela) od strane sportista za poboljšanje vagi i razvoja mišića.

Među hemijskim metodama, najopsežnija metoda stopa aminokiselina (Scor - rakhunok, pídrakhunok). Vino se bazira na skladištu čistih aminokiselina proteina koji se procjenjuju na proizvod sa skladištem aminokiselina standardni (idealni) protein. Nakon kalcifikacije hemijskim rastvorom umesto esencijalnih aminokiselina za kožu, aminokiselinski skor (AS) za kožu izračunava se prema formuli

AC = (m ak . doslovno / m ak . savršeno ) 100

m ac. ako - umjesto esencijalne aminokiseline (mg) u 1 g dodanog proteina.

m ac. idealno - umjesto esencijalne aminokiseline (mg) u 1 g standardnog (idealnog) proteina.

Sažetak aminokiselina FAO/WHO

Istovremeno, pokazuju se vrijednosti stope aminokiselina Ograničava esencijalnu aminokiselinu za ovaj protein , onda onaj kome je Šveđanin najmanje.

    Peptide.

Dvije aminokiseline se mogu kovalentno spojiti za dodatne peptid na vezi sa dipeptidom.

Tri aminokiseline se mogu kombinovati sa dve peptidne veze da bi se formirao tripeptid. Nekoliko aminokiselina stvara oligopeptide, a veliki broj aminokiselina stvara polipeptide. Peptidi sadrže samo jednu α-amino grupu i jednu α-karboksilnu grupu. Ove grupe mogu biti jonizovane pri različitim pH vrednostima. Slično aminokiselinama, postoje karakteristične krivulje titracije i izoelektrične tačke koje se ne kolabiraju u električnom polju.

Slično drugim organskim jedinjenjima, peptidi imaju istu sudbinu kao hemijske reakcije, na šta ukazuje prisustvo funkcionalnih grupa: slobodne amino grupe, slobodne karboksi grupe i R-grupe. Peptidne veze su podložne hidrolizi sa jakom kiselinom (na primjer, 6M HC1) ili sa jakom bazom koja sadrži aminokiseline. Hidroliza peptidnih veza je neophodan korak u sastavu esencijalnih aminokiselina proteina. Peptidne veze se mogu kombinovati sa enzimima proteaze.

Mnogi peptidi pronađeni u prirodi pokazuju biološku aktivnost u vrlo niskim koncentracijama.

Peptidi su potencijalno aktivni farmaceutski lijekovi, i tri načina skidam ga:

1) vid organa i tkiva;

2) genetski inženjering;

3) direktna hemijska sinteza.

U nekim slučajevima, visoke cijene se prikazuju prije puštanja robe u promet u svim međufazama.