Хімічні властивості амінокислот таблиці. Що таке амінокислоти та які їх корисні властивості? Амінокислоти як будівельний матеріал

) мають важливе значення для м'язової енергії та зростання, але ви можете не знати, яке співвідношення ВСААє найкращим. Пропонуємо до вашої уваги низку рекомендацій від справжнього гуру спортивних добавок, доктора наук Джима Стоппані!

Я зустрічав препарати ВСАА з різним співвідношенням амінокислот – від 2:1:1 до 10:1:1. Але яка пропорція ВСАА є найкращою?

Мої постійні читачі напевно вже добре розуміються на перевагах амінокислот з розгалуженим ланцюгом (ВСАА), які представлені трьома основними амінокислотами – лейцин, ізолейцин і валін. Однак, з огляду на те, що різні добавки містять різні співвідношення цих трьох найважливіших амінокислот, існує багато плутанини щодо того, яка пропорція ВСАА є найкращою. Перш ніж ми заглибимося в це питання, розглянемо суть та принцип дії амінокислот із розгалуженим ланцюгом.

ВСАА називають амінокислотами з розгалуженим ланцюгом через їх структуру. Кожна молекула має роздвоєний фрагмент, що нагадує гілку. Крім особливостей структурної будови, вони також особливі з багатьох інших причин.

ВСАА генерують енергію і сприяють спалюванню жиру, але головною перевагою ВСАА є їхня здатність стимулювати зростання м'язів, адже це мета номер один для більшості з нас. Коли доходить до побудови м'язів, є вкрай необхідними амінокислотами. Найважливішою із трьох є лейцин, який відіграє найбільш значну роль у стимулюванні м'язового росту.

Лейцин – амінокислота №1

Дія лейцину подібна до функції ключа в замку запалювання автомобіля. Автомобілем у разі є м'язові клітини і волокна. Запалювання включає процес синтезу м'язового білка, який акумулюється в м'язах білка, що призводить до їхнього більшого зростання. Говорячи науковою мовою, лейцин активізує комплекс під назвою MTOR (рапаміцин-асоційований білок), який прискорює синтез м'язового білка і, отже, призводить до зростання м'язів.
Дослідження показують, що у людей, які додають лейцин у пост-тренувальний прийом протеїнів та вуглеводів, синтез м'язового білка прискорюється значно більшою мірою, ніж у тих, хто вживає виключно протеїн та вуглеводи. І саме тому, що лейцин має таке важливе значення для зростання м'язів, всі, природно, намагаються переконатися, що використовують продукт, вміст лейцину в якому більше, ніж його товаришів – ізолейцину та валіну.

Правильне співвідношення

Я рекомендую вам використовувати BCAA добавку із співвідношенням лейцину, ізолейцину та валіну 2:1:1. В багатьох спортивних добавкахпропорція значно збільшена на користь лейцину: в одних до 8:1:1, в інших - до ударного співвідношення 10:1:1. Багато людей вважають, що, з урахуванням провідної ролі лейцину у стимулюванні зростання м'язів, BCAA добавка із співвідношенням інгредієнтів 10:1:1 діє вп'ятеро краще, ніж із співвідношенням 2:1:1. Але перш ніж ви поїдете витрачати насилу зароблені гроші на ці нібито високоякісні харчові добавки, вислухайте мене уважно.

Оптимальний час для прийому ВСАА настає у період ваших тренувань, рівноцінно ефективно робити це як до, так і під час або після них. (І так, це на додаток до протеїнового коктейлю, збагаченого амінокислотами). Однією з причин цього є те, що вам потрібно достатньо лейцину, щоб спровокувати синтез м'язового білка. Саме цей факт спонукає багатьох людей вважати, що чим вищий коефіцієнт лейцину в добавці, тим краще.

Прийом деяких добавок навіть передбачає, що ви повинні відмовитися від двох інших ВСАА і приймати лише лейцин. Це велика помилка. З метою довести це, дослідники порівнювали вплив лейцину самого по собі із прийомом усіх трьох ВСАА у співвідношенні 2:1:1. Вчені з Університету Бейлор випробовували хлопців студентського віку, одна група яких до та після тренування на ноги приймала добавку з лейцином, інша – BCAA добавку з пропорцією амінокислот 2:1:1, а третя – плацебо-препарати. Було виявлено, що хоча у приймаючих лейцин синтез м'язового білка після тренування збільшився більшою мірою, ніж у плацебо-групи, результати збільшення синтезу білка в групі, що приймає комплексні ВСАА, виявилися значно кращими, ніж у інших піддослідних. Це одна з причин вибору пропорції 2:1:1 (або близької до неї) при прийомі спортивних добавок з ВСАА.

Ще одна причина, щоб використати добавку із співвідношенням амінокислот 2:1:1 – це мета збільшення енергії та одночасно зменшення втоми. ВСАА використовуються безпосередньо м'язовими волокнамияк джерело палива. Це особливо справедливо під час інтенсивних фізичних вправнаприклад, силових тренувань. Численні дослідження показують, що прийом ВСАА перед тренуванням сприяє збільшенню м'язової витривалості. Що ще важливіше, ВСАА допомагають зменшити втому під час тренувань. Відбувається це завдяки тій важливій ролі, яку в нашому організмі грає амінокислота валін.

Під час тренувань мозок у великій кількості поглинає триптофан. Триптофан перетворюється в мозку на 5-гідрокситриптамін, більш відомий як серотонін. Більше високі рівнісеротоніну під час тренування подають сигнал мозку, що тіло стомлене. Це призводить до зниження м'язової силита витривалості. Валін конкурує з триптофаном на стадії надходження до головного мозку. І, як правило, валін виграє.

Це означає, що, якщо ви приймаєте амінокислоту валін до та/або під час тренувань, менша кількість триптофану потрапляє в мозок і перетворюється на серотонін. Це дозволяє м'язам скорочуватися з більшою силою протягом тривалого часу, перш ніж настане втома. Іншими словами, ви зможете робити більше повторень у тренажерному залі, швидше відновлюватися між підходами та зберігати більше сили та витривалості на завершальному етапі тренувань. Валін також може допомогти вам підвищити концентрацію та стимулює роботу головного мозку в ті дні, коли у вас немає тренувань.

З вищеописаних причин при прийомі спортивних добавок з амінокислотами до, під час та/або після тренувань я рекомендую вам дотримуватися пропорції 2:1:1 лейцину до ізолейцину та валіну.

Максимізуємо спалювання жиру

Якщо ви зацікавлені у максимізації спалювання жиру, є ще одна причина, чому співвідношення амінокислот 2:1:1 є оптимальним. І тут на допомогу приходить ізолейцин. Ізолейцин відіграє ключову роль у забезпеченні жиросжигающего ефекту ВСАА.

Японські дослідники встановили, що миші, яким додавали ізолейцин під час їжі з високим вмістом жирів, набрали значно менше жиру, ніж миші, які не отримували додатковий ізолейцин. Це пов'язано з можливістю ізолейцину активувати спеціальні рецептори, відомі як PPAR, які збільшують спалювання жиру та перешкоджають його відкладенню. Функція PPAR полягає у підвищенні активності генів, які сприяють більшому спалюванню жиру в організмі шляхом зменшення активності генів, які зазвичай збільшують накопичення жиру.

Насправді, спортивні добавки із співвідношенням амінокислот набагато вищі, ніж 2:1:1, можуть у якомусь сенсі навіть перешкоджати збереженню енергії, втраті жиру та зростанню м'язів. Деякі BCAA-добавки з підвищеним вмістом лейцину забезпечують лише 500 мг або менше валіну та ізолейцину. Тримайтеся подалі від таких препаратів! Такої кількості вищезгаданих амінокислот не достатньо, щоб підтримувати енергію та знижувати втому під час тренувань. Його також недостатньо, щоб збільшити синтез білка в м'язах і, отже, сприяти зростанню м'язів.

Висновок

Я рекомендую вам приймати із співвідношенням амінокислот 2:1:1, які забезпечують принаймні 1 грам ізолейцину та 1 грам валіну на дозу. Але якщо ви прагнете максимального результату, необхідно в першу чергу орієнтуватися на показник прийому принаймні 3 г лейцину на дозу. Це те мінімальна кількість, що необхідне для оптимізації дії MTOR та максимізації синтезу м'язового білка.

Моя порада – приймати 5 г ВСАА у пропорції 2:1:1 (до 3 г лейцину, і трохи більше 1 г ізолейцину та валіну) за 30 хвилин до тренувань.

Після тренування рекомендую прийняти аналогічну дозу амінокислот. Тут співвідношення 2:1:1 знову ж таки є оптимальним. Пропорція 3:1:1, яка передбачає трохи більший вміст лейцину в посттренувальній добавкі для ініціації синтезу білка, також матиме сприятливий ефект.

Зверніть увагу, що ВСАА-препарати слід приймати на додаток до перед- та посттренувальних коктейлів або однієї великої порції протеїнового коктейлю, яку ви потягуєте до, під час та після тренування. Цей збагачений амінокислотами коктейль сам по собі трохи підвищить надходження в організм BCAA, але не хвилюйтеся: вам, як і раніше, необхідні три ці найважливіші вільні амінокислоти з розгалуженим бічним ланцюгом у спортивних добавках для досягнення максимального енергетичного ефекту та м'язового росту.

Амінокислоти - гетерофункціональні сполуки, які обов'язково містять дві функціональні групи: аміногрупу - NH 2 і карбоксильну групу -СООН, пов'язані з вуглеводневим радикалом. Загальну формулу найпростіших амінокислот можна записати так:

Так як амінокислоти містять дві різні функціональні групи, які впливають одна на одну, характерні реакції відрізняються від характерних реакцій карбонових кислотта амінів.

Властивості амінокислот

Аміногрупа - NH 2 визначає основні властивості амінокислот, тому що здатна приєднувати до себе катіон водню за донорно-акцепторним механізмом за рахунок наявності вільної електронної пари у атома азоту.

Група -СООН (карбоксильна група) визначає кислотні властивостіцих сполук. Отже, амінокислоти – це амфотерні органічні сполуки. З лугами вони реагують як кислоти:

З сильними кислотами-як основи-аміни:

Крім того, аміногрупа в амінокислоті вступає у взаємодію з карбоксильною групою, що входить до її складу, утворюючи внутрішню сіль:

Іонізація молекул амінокислот залежить від кислотного або лужного характеру середовища:

Оскільки амінокислоти у водних розчинах поводяться як типові амфотерні сполуки, то живих організмах вони грають роль буферних речовин, підтримують певну концентрацію іонів водню.

Амінокислоти є безбарвними кристалічними речовинами, що плавляться з розкладанням при температурі вище 200 °С. Вони розчиняються у воді і нерозчинні в ефірі. Залежно від радикала R- вони можуть бути солодкими, гіркими або несмачними.

Амінокислоти поділяють на природні (виявлені в живих організмах) та синтетичні. Серед природних амінокислот (близько 150) виділяють протеїногенні амінокислоти (близько 20), що входять до складу білків. Вони є L-форми. Приблизно половина з цих амінокислот відносяться до незамінним, Бо вони не синтезуються в організмі людини. Незамінними є такі кислоти як валін, лейцин, ізолейцин, фенілаланін, лізин, треонін, цистеїн, метіонін, гістидин, триптофан. В організм людини ці речовини надходять з їжею. Якщо їх кількість у їжі буде недостатньою, нормальний розвиток та функціонування організму людини порушуються. При окремих захворюваннях організм не в змозі синтезувати деякі інші амінокислоти. Так, при фенілкетонурії не синтезується тирозин. Найважливішою властивістюамінокислот є здатність вступати в молекулярну конденсацію з виділенням води та утворенням амідного угруповання -NH-СО-, наприклад:

Високомолекулярні сполуки, що виходять в результаті такої реакції, містять велику кількість амідних фрагментів і тому отримали назву полімамідів.

До них, крім названого вище синтетичного волокна капрону, відносять, наприклад, енант, що утворюється при поліконденсації аміноенантової кислоти. Для отримання синтетичних волокон придатні амінокислоти з розташуванням аміно- та карбоксильної груп на кінцях молекул.

Поліаміди альфа-амінокислот називаються пептидами. Залежно від кількості залишків амінокислот розрізняють дипептиди, трипептиди, поліпептиди. У таких сполуках групи -NH-ЗІ- називають пептидними.

Амінокислоти – головний будівельний матеріалбудь-якого живого організму. За своєю природою є первинними азотистими речовинами рослин, які синтезуються з грунту. Будова та амінокислот залежать від їх складу.

Структура амінокислоти

Кожна її молекула має карбоксильні та амінні групи, які з'єднані з радикалом. Якщо амінокислота містить 1 карбоксильну та 1 аміно-групу, будову її можна позначити формулою, поданою нижче.

Амінокислоти, які мають 1 кислотну та 1 лужну групу, називають моноаміномонокарбоновими. В організмах також синтезуються і функції яких зумовлюють 2 карбоксильні групи або 2 амінні групи. Амінокислоти, що містять 2 карбоксильні та 1 амінну групи, називають моноамінодикарбоновими, а мають 2 амінні та 1 карбоксильну - діаміномонокарбоновими.

Також вони різні за будовою органічного радикала R. У кожної їх є своє найменування і структура. Звідси й різні функції амінокислот. Саме наявність кислотної та лужної груп забезпечує її високу реактивність. Ці групи з'єднують амінокислоти та утворюють полімер - білок. Білки ще називають поліпептидами через свою будову.

Амінокислоти як будівельний матеріал

Молекула білка - це ланцюжок із десятків чи сотень амінокислот. Білки відрізняються за складом, кількістю та порядком розташування амінокислот, адже кількість поєднань з 20 складових практично нескінченна. Одні мають весь склад незамінних амінокислот, інші обходяться без однієї чи кількох. Окремі амінокислоти, структура, функції яких подібні до білків людського тіла, не застосовуються як харчові, оскільки малорозчинні і не розщеплюються ШКТ. До таких належать білки нігтів, волосся, вовни чи пір'я.

Функції амінокислот важко переоцінити. Ці речовини є головною їжею в раціоні людей. Яку функцію виконують амінокислоти? Вони збільшують зростання м'язової маси, допомагають зміцненню суглобів і зв'язок, відновлюють пошкоджені тканини організму та беруть участь у всіх процесах, що відбуваються в тілі людини.

Незамінні амінокислоти

Тільки з добавок або харчових продуктів можна отримати Функції у процесі формування здорових суглобів, міцних м'язів, красивого волосся дуже значущі. До таких амінокислот відносяться:

  • фенілаланін;
  • лізин;
  • треонін;
  • метіонін;
  • валін;
  • лейцин;
  • триптофан;
  • гістидин;
  • ізолейцин.

Функції амінокислот незамінних

Ці цеглини виконують найважливіші функції у роботі кожної клітини людського організму. Вони непомітні, поки надходять в організм у достатній кількості, але їх недолік суттєво погіршує роботу всього організму.

  1. Валін відновлює м'язи, служить чудовим джерелом енергії.
  2. Гістидин покращує склад крові, сприяє відновленню та зростанню м'язів, покращує роботу суглобів.
  3. Ізолейцин допомагає виробленню гемоглобіну. Контролює кількість цукру у крові, підвищує енергійність людини, витривалість.
  4. Лейцин зміцнює імунітет, стежить за рівнем цукру та лейкоцитів у крові. Якщо рівень лейкоцитів завищений: він їх знижує та підключає резерви організму для ліквідації запалення.
  5. Лізин допомагає засвоєнню кальцію, що формує та зміцнює кістки. Допомагає виробленню колагену, покращує структуру волосся. Для чоловіків це чудовий анаболік, тому що він нарощує м'язи та збільшує чоловічу силу.
  6. Метіонін нормалізує роботу травної системита печінки. Бере участь у розщепленні жирів, видаляє токсикоз у вагітних, благотворно впливає на волосся.
  7. Треонін покращує роботу ШКТ. Підвищує імунітет, бере участь у створенні еластину та колагену. Треонін перешкоджає відкладенню жиру у печінці.
  8. Триптофан відповідає за емоції людини. Виробляє серотонін – гормон щастя, тим самим нормалізує сон, піднімає настрій. Приборкує апетит, благодійно впливає на серцевий м'яз та артерії.
  9. Фенілаланін служить передавачем сигналів від нервових клітин до мозку голови. Покращує настрій, пригнічує нездоровий апетит, покращує пам'ять, підвищує сприйнятливість, знижує біль.

Дефіцит незамінних амінокислот призводить до зупинки зростання, порушення обміну речовин, зниження м'язової маси.

Замінні амінокислоти

Це такі амінокислоти, будова та функції яких виробляються в організмі:

  • аргінін;
  • аланін;
  • аспарагін;
  • гліцин;
  • пролін;
  • таурін;
  • тирозин;
  • глутамат;
  • серин;
  • глутамін;
  • орнітин;
  • цистеїн;
  • карнітин.

Функції замінних амінокислот

  1. Цистеїн ліквідує токсичні речовини, бере участь у створенні тканин шкіри та м'язів, є природним антиоксидантом.
  2. Тирозин знижує фізичну втому, прискорює метаболізм, ліквідує стрес та депресію.
  3. Аланін служить збільшення мускулатури, є джерелом енергії.
  4. збільшує метаболізм та знижує утворення аміаку при великих навантаженнях.
  5. Цистин усуває біль при травмуванні зв'язок та суглобів.
  6. відповідає за мозкову активність, під час тривалих фізичних навантажень перетворюється на глюкозу, виробляючи енергію.
  7. Глутамін відновлює м'язи, підвищує імунітет, прискорює метаболізм, посилює роботу мозку та створює гормон росту.
  8. Гліцин необхідний роботи м'язів, розщеплення жиру, стабілізації артеріального тиску і цукру на крові.
  9. Карнітин переміщає жирові кислоти в клітини, де відбувається їх розщеплення з виділенням енергії, у результаті спалюється зайвий жир і генерується енергія.
  10. Орнітин виробляє гормон росту, бере участь у процесі сечоутворення, розщеплює жирні кислоти, допомагає виробленню інсуліну.
  11. Пролін забезпечує виробництво колагену, він необхідний для зв'язок та суглобів.
  12. Серін підвищує імунітет і виробляє енергію, необхідний швидкого метаболізму жирних кислот та зростання м'язів.
  13. Таурін розщеплює жир, піднімає опірність організму, синтезує жовчні солі.

Білок та його властивості

Білки, або протеїни – високомолекулярні сполуки із вмістом азоту. Поняття "протеїн", вперше позначене Берцеліусом в 1838 р., походить від грецького словаі означає "первинний", що відображає провідне значення протеїнів у природі. Різновид білків дає можливість існування великої кількості живих істот: від бактерій до людського організму. Їх значно більше, ніж інших макромолекул, адже білки - це фундамент живої клітини. Складають приблизно 20% маси людського тіла, більше 50% сухої маси клітини. Така кількість різноманітних білків пояснюється властивостями двадцяти різних амінокислот, які взаємодіють один з одним та створюють полімерні молекули.

Визначна властивість білків - здатність до створення певної, властивої конкретному білку просторової структури. За білками - це біополімери з пептидними зв'язками. Для хімічного складубілків властиво постійне середнє вміст азоту - приблизно 16%.

Життя, і навіть зростання та розвитку організму неможливі без функції білкових амінокислот будувати нові клітини. Білки не можна замінити іншими елементами, їх роль людському організмі є надзвичайно важливою.

Функції білків

Необхідність білків полягає в таких функціях:

  • він необхідний зростання і розвитку, оскільки виступає головним будівельним матеріалом до створення нових клітин;
  • керує метаболізмом, під час якого звільняється енергія. Після їди швидкість метаболізму збільшується, наприклад, якщо їжа складається з вуглеводів, метаболізм прискорюється на 4%, якщо з білків - на 30%;
  • регулюють в організмі завдяки своїй гідрофільності - здатності притягувати воду;
  • посилюють роботу імунної системи, синтезуючи антитіла, які захищають від інфекції та ліквідують загрозу захворювання

Продукти – джерела білків

М'язи та скелет людини складаються з живих тканин, які протягом життя не лише функціонують, а й оновлюються. Відновлюються після пошкоджень, зберігають свою силу та міцність. Для цього їм потрібні цілком певні поживні речовини. Їжа забезпечує організм енергією, необхідною всім процесів, включаючи роботу м'язів, зростання і відновлення тканин. А білок в організмі використовується як джерело енергії, і як будматеріал.

Тому дуже важливо дотримуватись його щоденного використання в їжу. Багаті білком продукти: курка, індичка, пісна шинка, свинина, яловичина, риба, креветки, квасоля, сочевиця, бекон, яйця, горіх. Всі ці продукти забезпечують організм білком та дають енергію, необхідну для життя.

Білки становлять матеріальну основу хімічної діяльності клітини. Функції білків у природі універсальні. Назвою білки,найбільш прийнятому у вітчизняній літературі відповідає термін протеїни(Від грец. proteios- Перший). До теперішнього часу досягнуті великі успіхи у встановленні співвідношення структури та функцій білків, механізму їх участі у найважливіших процесах життєдіяльності організму та у розумінні молекулярних основ патогенезу багатьох хвороб.

Залежно від молекулярної маси розрізняють пептиди та білки. Пептиди мають меншу молекулярну масу, ніж білки. Для пептидів більш властива регуляторна функція (гормони, інгібітори та активатори ферментів, переносники іонів через мембрани, антибіотики, токсини та ін.).

12.1. α -Амінокислоти

12.1.1. Класифікація

Пептиди та білки побудовані із залишків α-амінокислот. Загальна кількість амінокислот, що зустрічаються в природі, перевищує 100, але деякі з них виявлені лише в певному співтоваристві організмів, 20 найважливіших α-амінокислот постійно зустрічаються у всіх білках (схема 12.1).

α-Амінокислоти - гетерофункціональні сполуки, молекули яких містять одночасно аміногрупу та карбоксильну групу в одного і того ж атома вуглецю.

Схема 12.1.Найважливіші α-амінокислоти*

* Скорочені позначення застосовуються тільки для запису амінокислотних залишків у молекулах пептидів та білків. ** Незамінні амінокислоти.

Назви -амінокислот можуть бути побудовані за замісною номенклатурою, але частіше використовуються їх тривіальні назви.

Тривіальні назви -амінокислот зазвичай пов'язані з джерелами виділення. Серін входить до складу фіброїну шовку (від лат. serieus- шовковистий); тирозин вперше виділено із сиру (від грец. tyros- Сир); глутамін - із злакової клейковини (від нього. Gluten- Клей); аспарагінова кислота - із паростків спаржі (від лат. asparagus- спаржа).

Багато α-амінокислот синтезуються в організмі. Деякі амінокислоти, необхідні синтезу білків, в організмі не утворюються і повинні надходити ззовні. Такі амінокислоти називають незамінними(Див. схему 12.1).

До незамінних α-амінокислот відносяться:

валін ізолейцин метіонін триптофан

лейцин лізин треонін фенілаланін

α-амінокислоти класифікують декількома способами в залежності від ознаки, покладеної в основу їх поділу на групи.

Однією з класифікаційних ознак служить хімічна природарадикала R. За цією ознакою амінокислоти поділяються на аліфатичні, ароматичні та гетероциклічні (див. схему 12.1).

Аліфатичніα -амінокислоти.Це найбільш численна група. Усередині неї амінокислоти поділяють із залученням додаткових класифікаційних ознак.

Залежно від числа карбоксильних груп та аміногруп у молекулі виділяють:

Нейтральні амінокислоти – по одній групі NH 2 та СООН;

Основні амінокислоти – дві групи NH 2 та одна група

СООН;

Кислі амінокислоти - одна група NH 2 та дві групи СООН.

Можна відзначити, що у групі аліфатичних нейтральних амінокислот число атомів вуглецю в ланцюзі немає більше шести. При цьому не існує амінокислоти з чотирма атомами вуглецю в ланцюзі, а амінокісоти з п'ятьма і шістьма атомами вуглецю мають лише розгалужену будову (валін, лейцин, ізолейцин).

В аліфатичному радикалі можуть бути «додаткові» функціональні групи:

Гідроксильна - серин, треонін;

Карбоксильна - аспарагінова та глутамінова кислоти;

Тіольна – цистеїн;

Амідна – аспарагін, глутамін.

Ароматичніα -амінокислоти.До цієї групи належать фенілаланін і тирозин, побудовані таким чином, що бензольні кільця в них відокремлені від загального α-амінокислотного фрагмента метиленової групою -СН 2-.

Гетероциклічні α -амінокислоти.Гістидин і триптофан, що відносяться до цієї групи, містять гетероцикли - імідазол та індол відповідно. Будова та властивості цих гетероциклів розглянуті нижче (див. 13.3.1; 13.3.2). Загальний принциппобудови гетероциклічних амінокислот такий самий, як і ароматичних.

Гетероциклічні та ароматичні α-амінокислоти можна розглядати як β-заміщені похідні аланіну.

До героциклічних відноситься також амінокислота пролін,в якій вторинна аміногрупа включена до складу піролідинового

У хімії α-амінокислот велика увага приділяється будові та властивостям «бічних» радикалів R, які відіграють важливу роль у формуванні структури білків та виконанні ними біологічних функцій. Велике значення мають такі характеристики, як полярність «бічних» радикалів, наявність у радикалах функціональних груп та здатність цих функціональних груп до іонізації.

Залежно від бічного радикалу виділяють амінокислоти з неполярними(гідрофобними) радикалами та амінокислоти c полярними(гідрофільними) радикалами.

До першої групи відносяться амінокислоти з аліфатичними бічними радикалами - аланін, валін, лейцин, ізолейцин, метіонін - та ароматичними бічними радикалами - фенілаланін, триптофан.

До другої групи належать амінокислоти, у яких в радикалі є полярні функціональні групи, здатні до іонізації (іоногенні) або не здатні переходити в іонний стан (неіоногенні) в умовах організму. Наприклад, у тирозині гідроксильна група іоногенна (має фенольний характер), у серині – неіоногенна (має спиртову природу).

Полярні амінокислоти з іоногенними групами в радикалах у певних умовах можуть перебувати в іонному (аніонному чи катіонному) стані.

12.1.2. Стереоізомерія

Основний тип побудови -амінокислот, тобто зв'язок одного і того ж атома вуглецю з двома різними функціональними групами, радикалом і атомом водню, вже сам по собі визначає хіральність -атома вуглецю. Виняток становить найпростіша амінокислота гліцин H 2 NCH 2 COOH, що не має центру хіральності.

Конфігурація α-амінокислот визначається за конфігураційним стандартом - гліцериновим альдегідом. Розташування у стандартній проекційній формулі Фішера аміногрупи зліва (подібно до групи ВІН у l-гліцериновому альдегіді) відповідає l-конфігурації, праворуч - d-конфігурації хірального атома вуглецю. за R, S-системі α-атом вуглецю у всіх α-амінокислот l-ряду має S-, а у d-ряду - R-конфігурацію (виняток становить цистеїн, див. 7.1.2).

Більшість α-амінокислот містить у молекулі один асиметричний атом вуглецю і існує у вигляді двох оптично активних енантіомерів та одного оптично неактивного рацемату. Майже всі природні -амінокислоти належать до l-ряду.

Амінокислоти ізолейцин, треонін і 4-гідроксипролін містять у молекулі по два центри хіральності.

Такі амінокислоти можуть існувати у вигляді чотирьох стереоізомерів, що є двома парами енантіомерів, кожна з яких утворює рацемат. Для побудови білків тварин організмів використовується лише один із енантіомерів.

Стереоізомерія ізолейцину аналогічна до розглянутої раніше стереоізомерії треоніну (див. 7.1.3). З чотирьох стереоізомерів до складу білків входить l-ізолейцин з S-конфігурацією обох асиметричних атомів вуглецю С- і С-. У назвах іншої пари енантіомерів, які є діастереомерами по відношенню до лейцину, використовується приставка алло-.

Розщеплення рацематів. Джерелом отримання -амінокислот l-ряду служать білки, які піддають для цього гідролітичного розщеплення. У зв'язку з великою потребою в окремих енантіомерах (для синтезу білків, лікарських речовин тощо) розроблено хімічніметоди розщеплення синтетичних рацемічних амінокислот Переважний ферментативнийспосіб розщеплення з використанням ферментів В даний час для поділу рацемічних сумішей використовують хроматографію на хіральних сорбентах.

12.1.3. Кислотно-основні властивості

Амфотерність амінокислот обумовлена ​​кислотними (СООН) та основними (NH 2) функціональними групами у тому молекулах. Амінокислоти утворюють солі як із лугами, так і з кислотами.

У кристалічному стані α-амінокислоти існують як диполярні іони H3N+ - CHR-COO- (зазвичай використовуваний запис

будови амінокислоти в неіонізованій формі служить лише для зручності).

У водному розчиніамінокислоти існують у вигляді рівноважної суміші диполярного іону, катіонної та аніонної форм.

Положення рівноваги залежить від рН середовища. У всіх амінокислот переважають катіонні форми в сильнокислих (рН 1-2) і аніонні - в сильнолужних (рН >11) середовищах.

Іонна будова зумовлює низку специфічних властивостей амінокислот: високу температуру плавлення (понад 200 °С), розчинність у воді та нерозчинність у неполярних органічних розчинниках. Здатність більшості амінокислот добре розчинятися у воді є важливим фактором забезпечення їхнього біологічного функціонування, з нею пов'язані всмоктування амінокислот, їх транспорт в організмі тощо.

Повністю протонована амінокислота (катіонна форма) з позицій теорії Бренстеда є двоосновною кислотою,

Віддаючи один протон, така двоосновна кислота перетворюється на слабку одноосновну кислоту - диполярний іон з однією кислотною групою NH 3 + . Депротонування диполярного іона призводить до одержання аніонної форми амінокислоти - карбоксилат-іона, що є основою Бронстеда. Значення характеризують

щі кислотні властивості карбоксильної групи амінокислот, зазвичай лежать в інтервалі від 1 до 3; значення рK а2що характеризують кислотність амонієвої групи - від 9 до 10 (табл. 12.1).

Таблиця 12.1.Кислотно-основні властивості найважливіших α-амінокислот

Положення рівноваги, тобто співвідношення різних форм амінокислоти, у водному розчині при певних значеннях рН істотно залежить від будови радикала, головним чином від присутності в ньому іоногенних груп, що відіграють роль додаткових кислотних та основних центрів.

Значення рН, у якому концентрація диполярних іонів максимальна, а мінімальні концентрації катіонних і аніонних форм амінокислоти рівні, називаєтьсяізоелектричною точкою (p/).

Нейтральніα -амінокислоти.Ці амінокислоти мають значеннярIдещо нижче 7 (5,5-6,3) внаслідок більшої здатності до іонізації карбоксильної групи під впливом -/-ефекту групи NH 2 . Наприклад, у аланіну ізоелектрична точка знаходиться при рН 6,0.

Кисліα -амінокислоти.Ці амінокислоти мають в радикалі додаткову карбоксильну групу і сильно кислому середовищізнаходяться у повністю протонованій формі. Кислі амінокислоти є триосновними (за Брендстедом) з трьома значеннямирК а,як це видно на прикладі аспарагінової кислоти (р/3,0).

У кислих амінокислот (аспарагінової та глутамінової) ізоелектрична точка знаходиться при рН набагато нижче 7 (див. табл. 12.1). В організмі при фізіологічних значеннях рН (наприклад, рН крові 7,3-7,5) ці кислоти знаходяться в аніонній формі, тому що у них іонізовано обидві карбоксильні групи.

Основніα -амінокислоти.У разі основних амінокислот ізоелектричні точки знаходяться в області рН вище 7. У сильнокислому середовищі ці сполуки також є триосновними кислотами, етапи іонізації яких показані на прикладі лізину (р/9,8).

В організмі основні амінокислоти знаходяться у вигляді катіонів, тобто у них протоновані обидві аміногрупи.

Загалом жодна α-амінокислота in vivoне знаходиться у своїй ізоелектричній точці і не потрапляє в стан, що відповідає найменшій розчинності у воді. Усі амінокислоти в організмі знаходяться у іонній формі.

12.1.4. Аналітично важливі реакції α -амінокислот

α-амінокислоти як гетерофункціональні сполуки вступають у реакції, характерні як для карбоксильної, так і для аміногрупи. Деякі хімічні властивості амінокислот зумовлені функціональними групами у радикалі. У цьому розділі розглядаються реакції, що мають практичне значення для ідентифікації та аналізу амінокислот.

Етеріфікація.При взаємодії амінокислот зі спиртами у присутності кислотного каталізатора (наприклад, газоподібний хлороводень) з добрим виходом виходять складні ефіриу вигляді гідрохлоридів. Для виділення вільних ефірів реакційну суміш обробляють газоподібним аміаком.

Складні ефіри амінокислот не мають диполярної будови, тому, на відміну від вихідних кислот, вони розчиняються в органічних розчинниках і мають летючість. Так, гліцин - кристалічна речовина з високою температурою плавлення (292 °С), а його метиловий ефір - рідина з температурою кипіння 130 °С. Аналіз ефірів амінокислот можна проводити за допомогою газорідинної хроматографії.

Реакція із формальдегідом. Практичне значення має реакція з формальдегідом, яка є основою кількісного визначення амінокислот методом формольного титрування(Метод Серенсена).

Амфотерність амінокислот не дозволяє безпосередньо проводити титрування їх лугом в аналітичних цілях. При взаємодії амінокислот з формальдегідом виходять відносно стійкі аміноспирти (див. 5.3) - N-гідроксиметильні похідні, вільну карбоксильну групу яких потім титрують лугом.

Якісні реакції. Особливість хімії амінокислот і білків полягає у використанні численних якісних (кольорових) реакцій, які раніше становили основу хімічного аналізу. В даний час, коли дослідження проводяться за допомогою фізико-хімічних методів, багато якісних реакцій продовжують застосовувати для виявлення α-амінокислот, наприклад, у хроматографічному аналізі.

Хелатоутворення. З катіонами важких металів α-амінокислоти як біфункціональні сполуки утворюють внутрішньокомплексні солі, наприклад, зі свіжоприготовленим гідроксидом міді(11) в м'яких умовах виходять хелатні, що добре кристалізуються.

солі міді(11) синього кольору (один із неспецифічних способів виявлення α-амінокислот).

Нінгідринна реакція. Загальна якісна реакція -амінокислот - реакція з нінгідрином. Продукт реакції має синефіолетовий колір, що використовується для візуального виявлення амінокислот на хроматограмах (на папері, тонкому шарі), а також для спектрофотометричного визначення на амінокислотних аналізаторах (продукт поглинає світло в області 550-570 нм).

Дезамінування. У лабораторних умовах ця реакція здійснюється при дії азотистої кислоти на α-амінокислоти (див. 4.3). При цьому утворюється відповідна α-гідроксикислота і виділяється газоподібний азот, за обсягом якого судять про кількість амінокислоти, що вступила в реакцію (метод Ван-Слайка).

Ксантопротеїнова реакція. Ця реакція використовується для виявлення ароматичних та гетероциклічних амінокислот – фенілаланіну, тирозину, гістидину, триптофану. Наприклад, при дії концентрованої азотної кислоти на тирозин утворюється нітропохідна, забарвлена ​​в жовтий колір. У лужному середовищі забарвлення стає помаранчевим у зв'язку з іонізацією фенольної гідроксильної групи та збільшенням вкладу аніону у сполучення.

Існує також низка приватних реакцій, що дозволяють виявляти окремі амінокислоти.

Триптофанвиявляють за допомогою реакції з п-(диметиламіно)бензальдегідом в середовищі сірчаної кислоти по червоно-фіолетовому фарбуванню, що з'являється (реакція Ерліха). Ця реакція використовується для кількісного аналізу триптофану у продуктах розщеплення білків.

Цистеїнвиявляють за допомогою декількох якісних реакцій, заснованих на реакційній здатності меркаптогрупи, що міститься в ньому. Наприклад, при нагріванні розчину білка з ацетатом свинцю (СНзСОО)2РЬ у лужному середовищі утворюється чорний осад сульфіду свинцю PbS, що вказує на присутність у білках цистеїну.

12.1.5. Біологічно важливі хімічні реакції

В організмі під дією різних ферментів здійснюється низка важливих хімічних перетворень амінокислот. До таких перетворень належать трансамінування, декарбоксилювання, елімінування, альдольне розщеплення, окисне дезамінування, окислення тіольних груп.

Трансамінування є основним шляхом біосинтезу α-амінокислот з α-оксокислот. Донором аміногрупи служить амінокислота, що є в клітинах у достатній кількості або надлишку, а її акцептором - α-оксокислота. Амінокислота при цьому перетворюється на оксокислоту, а оксокислота - на амінокислоту з відповідною будовою радикалів. У результаті трансамінування представляє оборотний процес взаємообміну аміно-і оксо-груп. Приклад такої реакції - одержання l-глутамінової кислоти з 2-оксоглутарової кислоти. Донорною амінокислотою може бути, наприклад, l-аспарагінова кислота.

α-Амінокислоти містять у α-положенні до карбоксильної групи електроноакцепторну аміногрупу (точніше, протоновану аміногрупу NH 3 +), у зв'язку з чим здатні до декарбоксилювання.

Елімінуваннявластиво амінокислот, у яких в бічному радикалі в β-положенні до карбоксильної групи міститься електроноакцепторна функціональна група, наприклад гідроксильна або тіольна. Їх відщеплення призводить до проміжних реакційноздатних α-єнамінокислот, що легко переходять у таутомерні імінокислоти (аналогія з кето-енольною таутомерією). α-Імінокислоти в результаті гідратації зв'язку C=N і подальшого відщеплення молекули аміаку перетворюються на α-оксокислоти.

Такий тип перетворень має назву елімінування-гідратація.Прикладом є отримання піровиноградної кислоти із серину.

Альдольне розщеплення відбувається у разі α-амінокислот, у яких у β-положенні міститься гідроксильна група. Наприклад, серин розщеплюється з утворенням гліцину та формальдегіду (останній не виділяється у вільному вигляді, а одразу пов'язується з коферментом).

Окисне дезамінування може здійснюватися за участю ферментів та коферменту НАД+ чи НАДФ+ (див. 14.3). α-Амінокислоти можуть перетворюватися на α-оксокислоти не тільки через трансамінування, але й шляхом окисного дезамінування. Наприклад, з l-глутамінової кислоти утворюється -оксоглутаровая кислота. На першій стадії реакції здійснюється дегідрування (окислення) глутамінової кислоти до α-іміноглутарової

кислоти. На другій стадії відбувається гідроліз, в результаті якого виходять α-оксоглутарова кислота та аміак. Стадія гідролізу протікає без ферменту.

У зворотному напрямку протікає реакція відновлювального амінування -оксокислот. α-оксоглутарова кислота, що завжди міститься в клітинах (як продукт метаболізму вуглеводів), перетворюється цим шляхом на L-глутамінову кислоту.

Окислення тіольних груп лежить в основі взаємоперетворень цистеїнових та цистинових залишків, що забезпечують ряд окислювально-відновних процесів у клітині. Цистеїн, як і всі тіоли (див. 4.1.2) легко окислюється з утворенням дисульфіду - цистину. Дисульфідний зв'язок у цистині легко відновлюється з утворенням цистеїну.

Завдяки здатності тіольної групи до легкого окиснення цистеїн виконує захисну функцію при впливі на організм речовин з високою окисною здатністю. Крім того, він був першим лікарським засобом, що проявив протипроменеву дію. Цистеїн використовується у фармацевтичній практиці як стабілізатор лікарських препаратів.

Перетворення цистеїну на цистин призводить до утворення дисульфідних зв'язків, наприклад, у відновленому глутатіоні

(Див. 12.2.3).

12.2. Первинна структура пептидів та білків

Умовно вважають, що пептиди містять у молекулі до 100 (що відповідає молекулярній масі до 10 тис.), а білки – понад 100 амінокислотних залишків (молекулярна маса від 10 тис. до кількох мільйонів).

У свою чергу, у групі пептидів прийнято розрізняти олігопептиди(низкомолекулярні пептиди), що містять у ланцюгу не більше 10 амінокислотних залишків, та поліпептиди,до складу кола яких входить до 100 амінокислотних залишків. Макромолекули з числом амінокислотних залишків, що наближається або трохи перевищує 100, не розмежовують за поняттями поліпептиди та білки, ці терміни часто використовують як синоніми.

Пептидну та білкову молекулу формально можна подати як продукт поліконденсації α-амінокислот, що протікає з утворенням пептидного (амідного) зв'язку між мономерними ланками (схема 12.2).

Конструкція поліамідного ланцюга однакова для різноманіття пептидів і білків. Цей ланцюг має нерозгалужену будову і складається з пептидних (амідних) груп, що чергуються -СО-NH- і фрагментів -CH(R)-.

Один кінець ланцюга, на якому знаходиться амінокислота із вільною групою NH 2, називають N-кінцем, інший - С-кінцем,

Схема 12.2.Принцип побудови пептидного ланцюга

на якому знаходиться амінокислота із вільною групою СООН. Пептидні та білкові ланцюги записують з N-кінця.

12.2.1. Будова пептидної групи

У пептидній (амідній) групі-СО-NH- атом вуглецю знаходиться в стані sp2-гібридизації. Неподілена пара електронів атома азоту вступає в пару з π-електронами подвійного зв'язку С=О. З позицій електронної будови пептидна група є трицентровою p,π-сполученою системою (див. 2.3.1), електронна щільність в якій зміщена в бік більш негативного атома кисню. Атоми З, Оі N, що утворюють сполучену систему, знаходяться в одній площині. Розподіл електронної густини в амідній групі можна подати за допомогою граничних структур (I) і (II) або усунення електронної густини в результаті +M- та - M-ефектів груп NH та C=O відповідно (III).

Внаслідок сполучення відбувається деяке вирівнювання довжин зв'язків. Подвійний зв'язок С=Про подовжується до 0,124 нм проти звичайної довжини 0,121 нм, а зв'язок С-N стає коротшим - 0,132 нм порівняно з 0,147 нм у звичайному випадку (рис. 12.1). Плоска сполучена система в пептидній групі спричиняє утруднення обертання навколо зв'язку С-N (бар'єр обертання становить 63-84 кДж/моль). Таким чином, електронна будова запобігає досить жорсткій плоскуструктуру пептидної групи

Як видно із рис. 12.1, α-атоми вуглецю амінокислотних залишків розташовуються в площині пептидної групи по різні сторони від зв'язку С-N, тобто в більш вигідному транспортному положенні: бічні радикали R амінокислотних залишків у цьому випадку будуть найбільш віддалені один від одного в просторі.

Поліпептидна ланцюг має напрочуд однотипну будову і може бути представлена ​​у вигляді ряду розташованих під кутом друг

Мал. 12.1.Площинне розташування пептидної групи -CO-NH- та α-атомів вуглецю амінокислотних залишків

до друга площин пептидних груп, з'єднаних між собою через α-атоми вуглецю зв'язками Сα-N та Сα-Сsp 2 (Рис. 12.2). Обертання навколо цих одинарних зв'язків дуже обмежене внаслідок труднощів у просторовому розміщенні бічних радикалів амінокислотних залишків. Таким чином, електронна та просторова будова пептидної групи багато в чому визначає структуру поліпептидного ланцюга в цілому.

Мал. 12.2.Взаємне положення площин пептидних груп поліпептидного ланцюга

12.2.2. Склад та амінокислотна послідовність

При одноманітно побудованому поліамідному ланцюгу специфічність пептидів і білків визначається двома найважливішими характеристиками - амінокислотним складом та амінокислотною послідовністю.

Амінокислотний склад пептидів і білків - це природа і кількісне співвідношення α-амінокислот, що входять до них.

Амінокислотний склад встановлюється шляхом аналізу пептидних та білкових гідролізатів в основному хроматографічними методами. Нині такий аналіз здійснюється з допомогою амінокислотних аналізаторів.

Амідні зв'язки здатні гідролізуватися як у кислому, так і лужному середовищі (див. 8.3.3). Пептиди і білки гідролізуються з утворенням або коротших ланцюгів - це так званий частковий гідроліз,або суміші амінокислот (в іонній формі) - повний гідроліз.Зазвичай гідроліз здійснюють у кислому середовищі, так як в умовах лужного гідролізу багато амінокислот нестійкі. Слід зазначити, що гідроліз піддаються також амідні групи аспарагіну і глутаміну.

Первинна структура пептидів та білків – це амінокислотна послідовність, тобто порядок чергування α-амінокислотних залишків.

Первинну структуру визначають шляхом послідовного відщеплення амінокислот з якогось кінця ланцюга та їх ідентифікації.

12.2.3. Будова та номенклатура пептидів

Назви пептидів будують шляхом послідовного перерахування амінокислотних залишків, починаючи з N-кінця, з додаванням суфіксу-іл, крім останньої С-кінцевої амінокислоти, для якої зберігається її повна назва. Іншими словами, назви

амінокислот, які вступили в утворення пептидного зв'язку за рахунок «своєї» групи СООН, закінчуються в назві пептиду на -іл: аланіл, валіл тощо (для залишків аспарагінової та глутамінової кислот використовують назви «аспартил» і «глутаміл» відповідно). Назви та символи амінокислот означають їхню приналежність до l -Ряд, якщо не вказано інше ( d або dl).

Іноді у скороченому записі символами Н (як частина аміногрупи) та ВІН (як частина карбоксильної групи) уточнюється незаміщеність функціональних груп кінцевих амінокислот. Цим способом зручно зображати функціональні похідні пептидів; наприклад, амід наведеного вище пептиду С-кінцевою амінокислотою записується Н-Asn-Gly-Phe-NH2.

Пептиди містяться у всіх організмах. На відміну від білків вони мають більш різнорідний амінокислотний склад, зокрема, досить часто включають амінокислоти d -Ряди. У структурному відношенні вони також різноманітніші: містять циклічні фрагменти, розгалужені ланцюги тощо.

Один із найпоширеніших представників трипептидів - глутатіон- міститься в організмі всіх тварин, рослин і бактерій.

Цистеїн у складі глутатіону обумовлює можливість існування глутатіону як у відновленій, так і окисленій формі.

Глутатіон бере участь у ряді окислювально-відновних процесів. Він виконує функцію протектора білків, тобто речовини, що оберігає білки з вільними тіольними групами SH від окислення з утворенням дисульфідних зв'язків -S-S-. Це стосується тих білків, котрим такий процес небажаний. Глутатіон у випадках приймає він дію окислювача і в такий спосіб «захищає» білок. При окисненні глутатіону відбувається міжмолекулярне зшивання двох трипептидних фрагментів за рахунок дисульфідного зв'язку. Процес звернемо.

12.3. Вторинна структура поліпептидів та білків

Для високомолекулярних поліпептидів та білків поряд з первинною структурою характерні й вищі рівні організації, які називають вторинної, третинноїі четвертинноїструктурами.

Вторинна структура описується просторовою орієнтацією основного поліпептидного ланцюга, третинна - тривимірною архітектурою всієї білкової молекули. Як вторинна, і третинна структура пов'язані з упорядкованим розташуванням макромолекулярної ланцюга у просторі. Третинна та четвертинна структура білків розглядається в курсі біохімії.

Розрахунковим шляхом було показано, що для поліпептидного ланцюга однією з найбільш вигідних конформацій є розташування у просторі у вигляді правозакрученої спіралі, названої α-спіраллю(Рис. 12.3, а).

Просторове розташування α-спіралізованого поліпептидного ланцюга можна уявити, уявивши, що він обвиває якийсь

Мал. 12.3.α-Спіральна конформація поліпептидного ланцюга

циліндр (див. рис. 12.3 б). На один виток спіралі в середньому припадає 3,6 амінокислотного залишку, крок спіралі становить 0,54 нм, діаметр – 0,5 нм. Площини двох сусідніх пептидних груп розташовуються при цьому під кутом 108, а бічні радикали амінокислот знаходяться на зовнішній стороні спіралі, тобто спрямовані як би від поверхні циліндра.

Основну роль у закріпленні такої конформації ланцюга відіграють водневі зв'язки, які у α-спіралі утворюються між карбонільним атомом кисню кожного першого та атомом водню NН-групи кожного п'ятого амінокислотного залишку.

Водневі зв'язки спрямовані майже паралельно до осі α-спіралі. Вони утримують ланцюг у закрученому стані.

Зазвичай білкові ланцюги спіралізовані в повному обсязі, лише частково. У таких білках, як міоглобін та гемоглобін, містяться досить довгі α-спіральні ділянки, наприклад ланцюг міоглобіну

спіралізовано на 75%. У багатьох інших білках частка спіральних ділянок у ланцюзі може бути невеликою.

Іншим видом вторинної структури поліпептидів та білків є β-структура,звана також складчастим листом,або складчастим шаром.У складчасті листи укладаються витягнуті поліпептидні ланцюги, що зв'язуються безліччю водневих зв'язків між групами пептидних цих ланцюгів (рис. 12.4). У багатьох білках одночасно містяться α-спіральні та β-складчасті структури.

Мал. 12.4.Вторинна структура поліпептидного ланцюга у вигляді складчастого листа (β-структура)

Лекція №1

ТЕМА: "Амінокислоти".

План лекції:

1. Характеристика амінокислот

2. Пептиди.

    Характеристика амінокислот.

Амінокислоти – органічні сполуки, похідні вуглеводнів, в молекули яких входять карбоксильні та аміногрупи.

Білки складаються із залишків амінокислот, з'єднаних пептидними зв'язками. Для аналізу амінокислотного складу проводять гідроліз білка з наступним амінокислот виділенням. Розглянемо основні закономірності, притаманні амінокислот білків.

    В даний час встановлено, що до складу білків входять набір амінокислот, що постійно зустрічається. Їх 18. Крім зазначених, виявлено ще 2 аміди амінокислот – аспарагін та глутамін. Усі вони отримали назву мажорних(часто зустрічаються) амінокислот. Часто їх образно називають «чарівними»амінокислотами. Крім мажорних амінокислот, трапляються й рідкісні, ті, які часто зустрічаються у складі природних білків. Їх називають мінорними.

    Практично всі амінокислоти білків відносяться до α – амінокислот(Аміногрупа розташована у першого після карбоксильної групи атома вуглецю). Виходячи із сказаного, для більшості амінокислот справедлива загальна формула:

NH 2 -CH-COOH

Де R - радикали, що мають різну будову.

Розглянемо формули білкових амінокислот, табл. 2.

    Усе α - амінокислоти, крім амінооцтової (гліцину), мають асиметричний α - Вуглецевий атом і існують у вигляді двох енантіомерів. За рідкісними винятками, природні амінокислоти відносяться до L - ряду. Лише у складі клітинних стінок бактерій та в антибіотиках виявлено амінокислоти D генетичного ряду. Значення кута обертання становить 20-30 градусів. Обертання може бути вправо (7 амінокислот) і вліво (10 амінокислот).

H― *―NH 2 H 2 N―*―H

D – кофігурація L-кофігурація

(природні амінокислоти)

    Залежно від переважання аміно- або карбоксильних груп, амінокислоти ділять на 3 підкласи:

Кислі амінокислоти.Переважають карбоксильні (кислотні) групи над аміногрупами (основними), наприклад, аспарагінова, глутамінова кислоти.

Нейтральні амінокислотиКількість груп дорівнює. Гліцин, аланін, і т.д.

Основні амінокислоти.Переважають основні (аміногрупи) над карбоксильними (кислотними), наприклад, лізин.

По фізичних та ряду хімічних властивостей амінокислоти різко відрізняються від відповідних кислот та основ. Вони краще розчиняються у воді, ніж у органічних розчинниках; добре кристалізуються; мають високу щільність та високі температури плавлення. Ці властивості вказують на взаємодію амінних та кислотних груп, внаслідок чого амінокислоти у твердому стані та в розчині (у широкому інтервалі pH) знаходяться у цвіттер-іонній формі (тобто як внутрішні солі). Взаємний вплив груп особливо яскраво проявляється у α - амінокислот, де обидві групи знаходяться у безпосередній близькості.

H 2 N - CH 2 COOH ↔ H 3 N + - CH 2 COO -

цвіттер-іон

Цвіттер - іонна структура амінокислот підтверджується їх великим дипольним моментом (не менше 5010 -30 Кл м), а також смугою поглинання в ІЧ-спектрі твердої амінокислоти або її розчину.

    Амінокислоти здатні вступати в реакції поліконденсації, що призводять до утворення поліпептидів різної довжини, що й становить первинну структуру білкової молекули.

H 2 N-CH(R 1)-COOH + H 2 N-CH(R 2) - COOH → H 2 N - CH(R 1) - CO-NH- CH(R 2) - COOH

Дипептид

Зв'язок С – N – називається пептиднийзв'язком.

Крім розглянутих вище 20 найбільш поширених амінокислот із гідролізатів деяких спеціалізованих білків виділено деякі інші амінокислоти. Усі вони, зазвичай, похідними звичайних амінокислот, тобто. модифікованими амінокислотами.

4-оксипролін , зустрічається у фібрилярному білку колагені та деяких рослинних білках; 5-оксилизин знайдений у гідролізатах колагену, десмозі н і ізодесмозин виділені з гідролізатів білка фібрилярного еластину. Схоже, що ці амінокислоти містяться лише у цьому білку. Структура їх незвичайна: 4 молекули лізину, з'єднані своїми R-групами, утворюють заміщене піридинове кільце. Можливо, що завдяки саме такій структурі ці амінокислоти можуть утворювати 4-ті пептидні ланцюги, що радіально розходяться. Результатом є те, що еластин, на відміну від інших білків фібрилярних, здатний деформуватися (розтягуватися) у двох взаємно перпендикулярних напрямках. І т.д.

З перелічених білкових амінокислот живі організми синтезують безліч різноманітних білкових сполук. Багато рослин та бактерій можуть синтезувати всі необхідні їм амінокислоти з простих неорганічних сполук. Інша частина амінокислот може надійти в організм людини тільки з харчовими білками.

- незамінні амінокислоти - не синтезуються в організмі людини, а надходять лише з їжею. До незамінних амінокислот відносять 8 амінокислот: валін, фенілаланін, ізолейцин, лейцин, лізин, метіонін, треонін, триптофан, фенілаланін.

- Замінні амінокислоти - Можуть синтезуватися в організмі людини з інших складових. До замінних амінокислот відносять 12 амінокислот.

Для людини однаково важливі обидва типи амінокислот: і замінні, і незамінні. Більшість амінокислот йде на побудову своїх білків організму, але без незамінних амінокислот організм існувати не зможе. Білки, в яких містяться незамінні амінокислоти, повинні становити у харчуванні дорослих людей близько 16-20% (20-30г за добової норми білка 80-100г). У харчуванні дітей частка білка підвищується до 30% – для школярів, та до 40% – для дошкільнят. Це пов'язано з тим, що дитячий організм постійно росте і тому потребує великої кількості амінокислот як пластичного матеріалу для побудови білків м'язів, судин, нервової системи, шкіри та всіх інших тканин і органів.

У наші дні швидкого харчування та загального захоплення фаст-фудом в раціоні дуже часто переважають продукти з високим вмістом вуглеводів і жирів, що легко засвоюються, а частка білкових продуктів помітно знижується. При нестачі в раціоні яких - або амінокислот або при голодуванні в організмі людини протягом нетривалого часу можуть руйнуватися білки сполучної тканини, крові, печінки та м'язів, а отриманий з них "будівельний матеріал" - амінокислоти йдуть на підтримку нормальної роботи найважливіших органів - серця та мозку. Організм людини може відчувати нестачу як незамінних, і замінних амінокислот. Дефіцит амінокислот, особливо незамінних, призводить до погіршення апетиту, затримки росту та розвитку, жирової дистрофії печінки та інших тяжких порушень. Першими «вісниками» нестачі амінокислот можуть бути зниження апетиту, погіршення стану шкіри, випадання волосся, м'язова слабкість, швидка стомлюваність, зниження імунітету, анемія. Такі прояви можуть виникнути в осіб, з метою зниження ваги дотримуються низькокалорійної незбалансованої дієти з різким обмеженням білкових продуктів.

Найчастіше з проявами нестачі амінокислот, особливо незамінних, стикаються вегетаріанці, які навмисно уникають включення до свого раціону повноцінного тваринного білка.

Надлишок амінокислот зустрічається в наші дні досить рідко, але може спричинити розвиток тяжких захворювань, особливо у дітей та у юнацькому віці. Найбільш токсичними є метіонін (провокує ризик розвитку інфаркту та інсульту), тирозин (може спровокувати розвиток артеріальної гіпертонії, призвести до порушення роботи щитовидної залози) і гістидин (може сприяти виникненню дефіциту міді в організмі та призвести до розвитку аневризми. , важким анеміям). У нормальних умовах функціонування організму, коли є достатня кількість вітамінів (В 6 , В 12 , фолієва кислота) та антиоксидантів (вітаміни А, Е, С та селен), надлишок амінокислот швидко перетворюється на корисні компоненти і не встигає «завдати шкоди» організму. При незбалансованій дієті виникає дефіцит вітамінів та мікроелементів, і надлишок амінокислот може порушити роботу систем та органів. Такий варіант можливий при тривалому дотриманні білкових або низьковуглеводних дієт, а також при неконтрольованому прийомі спортсменами протеїново-енергетичних продуктів (амінокислотно-вітамінні коктейлі) для збільшення ваги та розвитку м'язів.

Серед хімічних методів найпоширеніший метод амінокислотного скора (Scor - рахунок, підрахунок). Він заснований на порівнянні амінокислотного складу білка оцінюваного продукту з амінокислотним складом стандартного (ідеального) білка. Після кількісного визначення хімічним шляхом вмісту кожної з незамінних амінокислот у досліджуваному білку визначають амінокислотний скор (АС) для кожної з них за формулою

АС = (m ак . досл / m ак . ідеально ) 100

m ак. ісл - вміст незамінної амінокислоти (мг) в 1 г досліджуваного білка.

m ак. ідеальний - вміст незамінної амінокислоти (мг) в 1 г стандартного (ідеального) білка.

Амінокислотний зразок ФАО/ВООЗ

Одночасно з визначенням амінокислотного скора виявляють лімітує для даного білка незамінну амінокислоту , тобто ту, для якої швидкий є найменшим.

    Пептиди.

Дві амінокислоти можуть ковалентно з'єднуватися за допомогою пептиднийу зв'язку з утворенням дипептиду.

Три амінокислоти можуть з'єднуватися за допомогою двох пептидних зв'язків із утворенням трипептиду. Декілька амінокислот утворюють олігопептиди, велика кількість амінокислот - поліпептиди. Пептиди містять лише одну -аміногрупу та одну -карбоксильну групу. Ці групи можуть бути іонізовані за певних значень рН. Подібно до амінокислот вони мають характеристичні криві титрування та ізоелектричні точки, при яких вони не рухаються в електричному полі.

Подібно до інших органічних сполук пептиди беруть участь у хімічних реакціях, які визначаються наявністю функціональних груп: вільною аміногрупою, вільною карбоксигрупою та R-групами. Пептидні зв'язки схильні до гідролізу сильною кислотою (наприклад, 6М НС1) або сильною основою з утворенням амінокислот. Гідроліз пептидних зв'язків – це необхідний етап у визначенні амінокислотного складу білків. Пептидні зв'язки можуть бути зруйновані дією ферментів протеаз.

Багато пептидів, які у природі, мають біологічну активність при дуже низьких концентраціях.

Пептиди – потенційно активні фармацевтичні препарати, є три способиїх отримання:

1) виділення з органів та тканин;

2) генетична інженерія;

3) прямий хімічний синтез.

У разі високі вимоги пред'являються до виходу товарів всіх проміжних стадіях.